Понятие об обмене веществ. Возрастные особенности обмена белков, жиров, углеводов

Обмен веществ - это совокупность химических превращений, которым подвергаются в организме соединения, поступающие извне.

Деление сложного и многообразного обмена веществ на отдельные виды затрудняет комплексный подход к его оценке в условиях нормы и патологии человека. Такое разделение обмена веществ на различные типы (белковый, жировой, углеводный и т.д.) искусственно, т.к. приводит к разделению на части единого и неделимого целого, и, кроме того, нарушает понимание патогенетических процессов обмена веществ при функциональных и морфологических повреждениях органов и тканей человека (сахарный диабет, атеросклероз, длительное белковое голодание).

С другой стороны, патология обмена веществ может выступать как осложняющий фактор в развитии основного заболевания. Необходимо знать и помнить, что регуляция метаболизма осуществляется одновременно на разных уровнях.

Особенности белкового обмена

Белковый обмен организма жестко зависит от условий питания, так как в организме нет запасов белка (они не могут эффективно депонироваться). Для обеспечения устойчивости роста организм должен постоянно снабжаться белками.

Источником синтеза белков служат аминокислоты экзогенного и эндогенного происхождения. Определенные аминокислоты (незаменимые) не могут образовываться в результате эндогенных трансформаций, но они необходимы для синтеза.

Источником энергии служат углеводы, жиры, а при их недостатке - белки. В случае недостаточного поступления с пищей углеводов и жиров для обеспечения энергетических нужд, аминокислоты вместо включения в белки, будут расщепляться до субстратов.

Необходимо помнить, что обеспечение организма белками из нескольких источников может приводить к полиэтиологичности нарушений белкового обмена.

В нормальных условиях в процессе переваривания белки распадаются на олигопептиды и аминокислоты. Оптимальную рН для расщепления пептидов пепсином обеспечивает соляная кислота желудка. Протеинкиназы расщепляют специфические пептидные связи. В щелочной среде кишечника трипсин, хемотрипсин и карбоксипептидаза поджелудочной железы гидролизуют протеазы и пептоны до пептидов и аминокислот. Другие пептидазы кишечного сока обеспечивают переваривание аминокислот.

Некоторые белки в минимальных количествах могут абсорбироваться в неизменном виде: продукты гидролиза, некоторые аминокислоты и пептиды.

Аминокислоты попадают в печень по системе воротной вены, затем распределяются в других тканях и участвуют в восстановлении функциональных белков организма (альбумины, гемоглобин, гормоны и др.). Излишки аминокислот дезаминируются, азотосодержащая часть превращается в печени в мочевину и экскретируется почками. Углерод аминокислот, как жиров и углеводов, окисляется. Часть аминокислот относится к гликогенным, другая - к кетогенным.

Известно, что биологическую ценность белков определяет эффективность их утилизации. Белки с высокой биологической ценностью (напр., незаменимые аминокислоты) отличаются количественными характеристиками и распределением, благоприятными для ресинтеза тканей организма и небольших затрат энергии. При белковой недостаточности белки мышц могут разрушаться, становиться источником для образования ферментов и обеспечения потребностей тканей мозга.

На белки приходится около 20% от массы тела взрослого человека. Составляющие их аминокислоты относятся к незаменимым питательным веществам, участвующим в образовании протоплазмы клеток. Вид, число и строение аминокислот определяют характеристики белковой молекулы. Все аминокислоты делятся на незаменимые, заменимые и условно-незаменимые.

Десять аминокислот (треонин, валин, лейцин, изолейцин, лизин, триптофан, фенилаланин, метионин, гистидин и аргинин ) считаются незаменимыми для детей первого года жизни. Кроме того, цистин итаурин незаменимы для детей с низкой массой тела при рождении .

Для здорового взрослого человека незаменимыми являются восемь аминокислот: треонин, валин, лейцин, изолейцин, лизин, триптофан, фенилаланин, метионин .

Очень важно, что аминокислотная недостаточность возникает не только при недостатке одной или нескольких незаменимых аминокислот, но и при нарушении количественных соотношений между незаменимыми аминокислотами, поступающими в организм. Эти нарушения могут возникнуть при однообразном питании или недостатке аминокислот.

Отдельную группу аминокислот составляют полунезаменимые (условно незаменимые) аминокислоты. Условно-незаменимыми эти кислоты называются потому, что, несмотря на то, что они синтезируются в организме, при патологических состояниях и заболеваниях их дефицит во внутренней среде может развиться сравнительно быстро. К полунезаменимым аминокислотам относятся: глутамин (необходим для синтеза нуклеотидов, белков скелетных мышц, образования аммиака в почках и глюконеогенеза в гепатоцитах); аргинин (является субстратом для синтеза контринсулярных гормонов, инсулина, необходим для синтеза протеинов). Заменимые аминокислоты могут быть синтезированы в организме, поэтому они необязательно должны содержаться в диете.

1 . Пищеварительные процессы Пищевой белок начинает перевари­ваться в желудке (соляная кислота, пенсии, гастриксин, желатиназа, химо­зин) - до пептонов. Заканчивается процесс в тонком кишечнике (трипсин, химотрипсин, эластаза, пептидазы поджелудочного и кишечного соков, в щелочной среде) - до аминокислот. Аминокислоты всасываются в гонком кишечнике в кровь. У новорожденных животных иммунные белки мокнива всасываются в кишечнике в нерасщепленном виде путем пиноиинни Особенности у жвачных: в рубце белок распадается при участии ферментов микроорганизмов до аминокислот и аммиака. Они всасываются в кровь (часть аммиака отрыгивается). В печени аммиак превращается в мочевую кислоту и в мочевину. Часть мочевины выводится из организма с мочой и потом, а частично возвращается обратно в рубец - со слюной и путем фильтрации через стенку рубца из крови. В рубце мочевина снова распада­ется до аммиака и происходит синтез микробиального белка - из аммиака и аминокислот. Микробиальный белок переваривается в кишечнике; он явля­ется полноценным, так как микрофлора рубца синтезирует все незамени­мые аминокислоты.

2. Промежуточный обмен белков Всосавшиеся из кишечника амино­кислоты по воротной вене поступают в печень. Здесь происходят их изме­нения - дезаминирование, переаминирование (или трансаминирование), декарбоксилирование. В результате образуются новые аминокислоты, отщепляются амино- и кетогруппы. Безазотистые остатки аминокислот идут на синтез жиров и углеводов. Из свободных аминокислот и полипептидов крови в клетках синтезируется белок, свойственный данному организму (индивидуальный). Происходит это в рибосомах при участии нуклеиновых кислот РНК и ДНК. Одновременно в клетках происходит и распад белков в лизосомах. Поскольку белки не синтезируются в организме животных из безазотистых веществ, постоянно необходим приток нового белка с кормами. У жвачных животных, в связи с особенностями пищеварения, часть белка может синтезироваться из азотсодержащих не­белковых веществ - например, из мочевины.

3. Продукты белкового обмена углекислый газ, вода и азотсодержащие вещества - мочевина, мочевая кислота, аммиак, креатинин, гиппуровая ки­слота и др. Азотсодержащие метаболиты выделяются. из организма через почки, желудочно-кишечный тракт, пот, и в меньшей степени - через легкие.

РЕГУЛЯЦИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА

Центр белкового обмена в гипоталамусе. Высшие центры - в коре больших полушарий (белковый обмен изменяется при психических воздействиях, во сне и при гипнозе, условнорефлекторно). Интегративная функ­ция центральной нервной системы, призванная обеспечить наиболее аде­кватное приспособление к условиям постоянно меняющейся среды обита­ния обеспечивает свои трофические функции через гипоталамические структуры головного мозга. Гипоталамус регулирует деятельность желез внутренней секреции. Анаболические гормоны СТГ (гипофиз), андрогены и эстрогены (половые железы), инсулин (поджелудочная железа) - усили­вают синтез белка в мышцах, меньше - в печени, способствуют накопле­нию белка во время роста, при беременности. Катаболические гормоны тироксин, трийодтиронин (щитовидная железа), глюкокортикоиды и минералокортикоиды (кора надпочечников) - усиливают распад белков, ограни­чивают белковый синтез.

Белки вносят незначительный вклад в энергетику мышечной деятельности, поскольку обеспечивают только 10-15 % общего энергопотребления орга­низма. Тем не менее они играют важную роль в обеспечении сократительной функции скелетных мышц и сердца, в формировании долговременной адаптации к физическим нагрузкам, создании определенного композици­онного состава мышц.

Физические нагрузки вызывают изменения в процессах синтеза и рас­пада белков в тканях, особенно в скелетных мышцах и печени, степень вы­раженности которых зависит от интенсивности и длительности физических нагрузок, а также от тренированности организма. Изменение внутриткане­вого обмена белков определяют обычно по концентрации в крови отдель­ных незаменимых аминокислот, которые в организме не синтезируются и образуются при распаде тканевых белков. В качестве специфического по­казателя распада сократительных белков актина и миозина используется 3-метилгистидин.

Однократные физические нагрузки вызывают угнетение синтеза белка и усиление их катаболизма. Так, например, при беге на тредмиле в тече­ние часа скорость синтеза белка в печени снижалась на 20 %, а при пре­дельной работе - на 65 %. Такая закономерность наблюдается и в скелет­ных мышцах. Под воздействием физических нагрузок усиливается распад мышечных белков (преимущественно структурных), хотя отдельные виды нагрузок усиливают распад и сократительных белков.

При систематических физических нагрузках в мышцах и других тканях активируется адаптивный синтез белка, увеличивается содержание струк­турных и сократительных белков, а также миоглобина и многих ферментов. Это приводит к увеличению мышечной массы, поперечного сечения мы­шечных волокон, что рассматривается как гипертрофия мышц. Увеличение количества ферментов создает благоприятные условия для расширения энергетического потенциала в работающих мышцах, что, в свою очередь, усиливает биосинтез мышечных белков после физических нагрузок и улуч­шает двигательные способности человека.

Нагрузки скоростного и силового характера усиливают в большей сте­пени синтез миофибриллярных белков в мышцах, а нагрузки на выносли­вость - митохондриальных ферментов, обеспечивающих процессы аэроб­ного синтеза АТФ. Тип физической нагрузки (плавание, бег) также во мно­гом определяет величину изменений белкового синтеза.

Адаптационные изменения обмена белков при мышечной деятельнос­ти изучались А.А. Виру, В.А. Рогозкиным, Н.Н. Яковлевым и другими уче­ными, которые пришли к заключению, что под влиянием тренировки в ске­летных мышцах происходит адаптивная активация всех основных звеньев синтеза белка , приводящая к общему увеличению клеточного белоксинтезирующего потенциала. В индукции адаптивного синтеза белка при трени­ровке важная роль принадлежит гормонам: глюкокортикоидам, адренали­ну, соматотропину, тироксину, инсулину. Они участвуют в обеспечении пе­рехода срочных адаптивных реакций в долговременную адаптацию.

Н.Н. Яковлевым обобщены возможные пути адаптивного протеиносин-теза в мышцах под влиянием систематической мышечной деятельности (рис. 100). Начало биохимической адаптации связано с повышением активности ряда ферментов и увеличением количества энергетических субстратов. Усиление энергетического обмена ведет к образованию мета­болитов - индукторов белкового синтеза на генетическом уровне. Индук­торами могут служить АДФ, АМФ, креатин, некоторые аминокислоты, цик­лический АМФ и др. Повышение активности генома вызывает усиление процессов трансляции либо синтеза структурных сократительных или фер­ментативных белков, что, в свою очередь, обеспечивает высокую функци­ональную активность мышц тренированного организма при выполнении мышечной работы.

Существенный вклад в энергетику мышечной деятельности, особенно длительной, вносят аминокислоты - продукты распада эндогенных белков. Их количество в тканях во время выполнения длительной физической ра­боты может увеличиваться в 20-25 раз. Эти аминокислоты окисляются и восполняют АТФ либо вовлекаются в процесс новообразования глюкозы и способствуют поддержанию ее уровня в крови, а также уровня гликогена в печени и скелетных мышцах.

1. В отличие от углеводов и липидов белки в организме не откладываются про запас. Исключение составляет небольшой запас белков плазмы крови в печени, который является аварийным запасом и выбрасывается в кровь при острой кровопотере.

2. Постоянное самообновление тканей и постоянная продукция в организме ферментов, гормонов и БАВ требует регулярного поступления полноценных белков с пищей. При их дефиците в организме нарушается синтез гормонов, ферментов, БАВ. Если белки с пищей не поступают, то на обновление белков используются белки жизненно-важных органов (мозг, сердце, почки, печень) и белки менее важных органов (мышцы).

3. Белки выполняют уникальные функции: регуляторную, транспортную, структурную, каталитическую и др., (см. занятие «белки»), эти функции не выполняют жиры и углеводы. Недостаток белка в пище ведет к тяжелым последствиям, особенно у растущего организма, при беременности.

2. Какова суточная потребность в белке взрослого человека? Чем определяется ценность белка? Понятие об азотистом балансе.

Потребность в белке зависит от возраста, от энергозатрат:

Для здорового человека с пищей должно вводиться 0,8 г/кг веса в сутки;

Для новорожденного - 2,0 г/кг веса;

Для пятилетнего – 1,0 г/кг веса.

Биологическая ценность белков зависит от их аминокислотного состава. Организму требуются полноценные белки, которые содержат все 8 незаменимых аминокислот. Имеется международный «условный образец» состава бел­ков, в котором содержание незаменимых аминокислот состав­ляет 31,4% (сочетание белков молока и хлеба, белки яиц).

Надо иметь в виду, что потребность в белках зависит и от энергозатрат. При затрате 10500 кДж (умственный труд, механизированный труд) требуется 106-120 г белков. При увеличении энергозатрат на каждые 2100 кДж следует добав­лять 10 г белка.

Для того чтобы судить о достаточности поступления белков с пищей, введено понятие «азотистого баланса». Азотистый баланс – это соотношение количества поступившего азота к количеству азота, экскретируемого с мочой и фекалиями.

Положительный азотистый баланс наблюдается, когда азота белков пищи больше чем количество экскретируемого азота. Наблюдается в растущем организме, при беременности.

Отрицательный азотистый баланс возникает, если азота пищи меньше азота мочи и кала. Наблюдается у пожилых людей, грудных детей при недостаточном поступлении белков, при распаде опухоли, голодании, травмах, ожогах при нарушении их усвоения, усиленном распаде собственных белков. У здорового взрослого человека, вне отмеченных выше состояний, наблюдается нулевой азотистый баланс.

3.Какие ферменты участвуют в переваривании белков в желудочно-кишечном тракте?

Переваривание белков вначале идет в желудке, а затем в просвете тонкого кишечника (полостное переваривание), а затем происходит пристеночное пищеварение в пристеночном слое и клетках кишечного эпителия.

В ротовой полости нет ферментов пептидгидролаз, в желудке эндопептидазы – пепсин и гастриксин, гидролизуют белки до полипептидов в присутствии HCL, которая активирует эти ферменты. В кишечнике под действием эндопептидаз (пептидазы поджелудочного сока- трипсин, химотрипсин, эластаза) белки распадаются до полипептидов, а с участием экзопептидаз кишечного сока (аминопептидазы, ди- и трипептидазы), экзопептидазы панкреатического сока – карбоксипептидаза- полипептиды разрушаются до отдельных аминокислот, которые начинают всасываться.

4. Что такое проферменты? В чем биологический смысл выработки ферментов желудочно-кишечного тракта в неактивном состоянии? Механизм превращения трипсиногена в трипсин.

Ферменты ЖКТ вырабатываются в виде проферментов - неактивные формы ферментов, которые под влиянием различных факторов превращаются в активные ферменты тогда, когда пища поступает в ЖКТ и появляется необходимость в переваривании белков. Например, трипсиноген (неактивный) под влиянием энтеропептидазы теряет гексапептид, формируется третичная структура фермента, его активный центр, и трипсиноген превращается в активный фермент – трипсин.

Биологический смысл синтеза проферментов – предотвращение разрушения клеток органов, где образуются эти проферменты

Белки, без преувеличения, можно назвать самыми важными строительными компонентами всех живых тканей. Цепочки, которые они образуют, лежат в основе всех органов и систем, образуют стенки клеток, связывают реакциями питательные компоненты, необходимые для жизни организма, участвуют в общем метаболизме , процессах регенерации и транспортировки, усвоения и выведения продуктов распада. Кожа, мышцы, межсуставное вещество, глазное яблоко – всё это, в той или иной степени является белком или его производным.

Понятие белкового обмена

Ценность белка очень высока, ведь именно это вещество лежит в основе структурного образования органов, тканей и клеток организма. Вместе с этим без данного компонента невозможно биологическое конструирование гормонов, аминокислот, антител и ферментов. О роли белка в протекании различных реакций, в том числе в процессах обмена минеральных солей и витаминов, не упомянуть также было бы неправильно.

Производство белков в организме осуществляется постоянно, благодаря рациональному поступлению вместе с пищей белковых продуктов, насыщенных наиболее важными аминокислотами – лизином, триптофаном, лейцином, метионином, треонином, изолейцином, валином и фенилаланином. Их невозможно ничем заменить. Они не синтезируются организмом, поэтому в ежедневном меню должны находиться продукты с содержанием данных веществ.

Под белковым обменом подразумевается совокупность процессов, отражающих деятельность белков в организме, их переваривание в желудочно-кишечном тракте, расщепление, усваивание и участие в образовании новых веществ, важных для жизнедеятельности организма.

К белковым соединениям, которые участвуют в обмене, относятся протеины и протеиды. Первые имеют особе значение в производстве аминокислот. У вторых в составе присутствуют небелковые соединения. Например, нуклеиновые кислоты.

В среднем, взрослый человек должен употреблять от 50-ти до 150-ти грамм белка в сутки, в зависимости от пола, физических нагрузок, гормонального фона и возраста, а также степени переносимости вещества организмом.

Ко всему вышесказанному стоит добавить, что белки являются одними из самых сложных биохимических структур.

Этапы белкового обмена

• Основной этап – расщепление и переработка белков, которые человек употребляет с пищей. Здесь важно подчеркнуть сложность и специфичность строения белка. Каждый живой организм (потенциальный продукт) обладает своей спецификой, которая в свою очередь определяет основной набор микроэлементов и аминокислот, входящих в его состав. На данном этапе человек запасается своеобразной базой веществ, впоследствии расходуемых для проведения различных химических реакций связанных с ферментацией, окислением, выработкой производных протеина, а также производством новых веществ. Например, миозина и актина, необходимых для сокращения мышц, или родопсина, повышающего световую чувствительность сетчатки глаза.
• Промежуточный этап – образование аминокислот, их транспортировка по организму. В завершении процессов пищеварения, расщепленные белки преобразуются в аминокислоты, после чего, всасываясь через стенки кишечника в кровь, транспортируются ко всем органам, затрагивая практически все его системы. Накапливаясь в тканях, прибывшие аминокислоты вновь участвуют в процессе синтеза уже новых белков. Также на данном этапе происходит выделение из организма продуктов распада протеинов – азота, мочевой кислоты и аммиака. Важную роль в промежуточном обмене белков играет печень. Фильтруя кровь, она задерживает неблаговидные протеины, продукты гниения, перерабатывает их и выводит естественным путем из организма. При нарушении деятельности печени человек может отравиться продуктами белкового распада, вплоть до летального исхода.
• Расщепление и синтез сложных белков. В частности, гемоглобина, стеркобилиногена или уробилиногена. Два последних во многом определяют здоровье желчного пузыря и печени и распознаются в моче пациента, если у него наблюдаются некоторые заболевания данных органов.

Белковый обмен и его особенности

С точки зрения химии, содержание в белковых соединениях азота значительно упрощает их изучение и анализ. От количества усвоенного белка зависит и объем употребленного азота. В нормальном состоянии обе составляющее примерно равны. Положительным балансом при этом будет преобладание поступающего азота над выделяемым. Однако в обратном случае, когда человек болеет или отказывает себе в пище, данное соотношение меняется, и азотистых выделений становится на порядок больше.

Важной особенностью белкового обмена является отсутствие запасов его легкоусвояемого эквивалента в организме. Количество такого протеина у взрослого человека ничтожно мало, не в пример другим важным компонентам здоровья – жирам и углеводам. При попытке искусственного введения дополнительного белка, можно добиться лишь ускоренного распада имеющихся. Накопление белков возможно лишь в период активного роста и развития организма, то есть преимущественно в детском возрасте.

Постоянство белкового обмена напрямую зависит от употребляемых с продуктами аминокислот. Всего данных веществ 20, и при исключении из общего взаимодействия хотя бы одной, можно добиться сбоя в протеиновом обмене, разрушении белковых структур. Чтобы поддерживать в норме процессы синтеза и расщепления белков, необходимо придерживаться оптимального питания.

Главные регулирующие функции возлагаются на гормон щитовидной железы – тироксин, который усиливает интенсивность белкового обмена. На его протекание немалое влияние оказывает специфика пищи, которую привык употреблять человек. Так, при большом содержании мясных белков в рационе, в организме повышается уровень мочевой кислоты, аммиака и кератинина (вещества, участвующего в энергетическом обмене мышечной и других тканей).

Причины и следствия нарушений белкового обмена

Патологии белкового обмена возникают вследствие нарушений способности организма перерабатывать протеины, синтезировать их и усваивать. Это в свою очередь происходит в результате дисбаланса белкового состава крови, а так же из-за сбоя в обмене аминокислот. Чрезмерное употребление белковой пищи и несоразмерные физические нагрузки не в меньшей степени может повлиять на формирование различных нарушений белкового обмена.

При недостаточности белка человек испытывает слабость, значительно снижается мышечный тонус, работоспособность, проявляется сонливость. Нарушение белкового метаболизма в связи с нехваткой главного строительного вещества ведет к сильной потере веса, ухудшению состояния волос и ногтей, снижению интеллектуальных способностей. В детском возрасте данное отклонение может спровоцировать отставание в развитии. Ко всему прочему можно добавить общее снижение иммунитета, незащищенность перед инфекционными заболеваниями.

Избыток белка, также способствующий сбою в обмене, ведет к нарушению деятельности кишечника, снижению аппетита, развитию патологии почек и центральной нервной системы. Серьезно страдает от белкового переизбытка состав крови, возникают остеопороз и артрит, увеличиваются солевые отложения, появляется отечность.

Наиболее характерными заболеваниями, связанными с нарушением белкового обмена, являются падагра, ожирение, алиментарная дистрофия (снижение веса, иммунодефицитные состояния), квашиокор (сильная отечность, слабость, потеря веса, дефицит белков и минеральных веществ в крови).