Reazioni enzimatiche nel corpo umano. Enzimi

ENZIMI
sostanze organiche di natura proteica, che vengono sintetizzate nelle cellule e molte volte accelerano le reazioni che avvengono in esse, senza subire trasformazioni chimiche. Sostanze che hanno un effetto simile esistono in natura inanimata e sono chiamate catalizzatori. Gli enzimi (dal latino fermentum - fermentazione, lievito) sono talvolta chiamati enzimi (dal greco en - dentro, zyme - lievito). Tutte le cellule viventi contengono un insieme molto ampio di enzimi, dall'attività catalitica da cui dipende il funzionamento delle cellule. Quasi ciascuna delle molte reazioni differenti che si verificano nella cellula richiede la partecipazione di un enzima specifico. Lo studio delle proprietà chimiche degli enzimi e delle reazioni che catalizzano è un'area speciale e molto importante della biochimica - enzimatica. Molti enzimi sono nella cellula allo stato libero, essendo semplicemente disciolti nel citoplasma; altri sono associati a strutture complesse altamente organizzate. Ci sono anche enzimi che sono normalmente al di fuori della cellula; quindi, gli enzimi che catalizzano la scomposizione dell'amido e delle proteine ​​vengono secreti dal pancreas nell'intestino. Secernono enzimi e molti microrganismi. I primi dati sugli enzimi sono stati ottenuti studiando i processi di fermentazione e digestione. L. Pasteur ha dato un grande contributo allo studio della fermentazione, ma credeva che solo le cellule viventi potessero svolgere le reazioni corrispondenti. All'inizio del 20° secolo E. Buchner ha dimostrato che la fermentazione del saccarosio con formazione di anidride carbonica e alcol etilico può essere catalizzata da un estratto di lievito privo di cellule. Questa importante scoperta ha stimolato l'isolamento e lo studio degli enzimi cellulari. Nel 1926, J. Sumner della Cornell University (USA) isolò l'ureasi; è stato il primo enzima ottenuto in forma praticamente pura. Da allora sono stati scoperti e isolati più di 700 enzimi, ma ne esistono molti di più negli organismi viventi. L'identificazione, l'isolamento e lo studio delle proprietà dei singoli enzimi occupano un posto centrale nell'enzimologia moderna. Gli enzimi coinvolti nei processi fondamentali di conversione dell'energia, come la scomposizione degli zuccheri, la formazione e l'idrolisi del composto ad alta energia adenosina trifosfato (ATP), sono presenti in tutti i tipi di cellule: animali, vegetali, batteriche. Tuttavia, ci sono enzimi che vengono prodotti solo nei tessuti di determinati organismi. Pertanto, gli enzimi coinvolti nella sintesi della cellulosa si trovano nelle cellule vegetali, ma non nelle cellule animali. Pertanto, è importante distinguere tra enzimi "universali" ed enzimi specifici per determinati tipi di cellule. In generale, più una cellula è specializzata, più è probabile che sintetizzi l'insieme di enzimi necessari per svolgere una particolare funzione cellulare.
Gli enzimi sono come le proteine. Tutti gli enzimi sono proteine, semplici o complesse (cioè contenenti, insieme alla componente proteica, una parte non proteica).
Vedi anche PROTEINE. Gli enzimi sono grandi molecole, il loro peso molecolare varia da 10.000 a oltre 1.000.000 di dalton (Da). Per confronto, diciamo. masse di sostanze note: glucosio - 180, anidride carbonica - 44, aminoacidi - da 75 a 204 Da. Gli enzimi che catalizzano le stesse reazioni chimiche, ma isolati da cellule di tipo diverso, differiscono per proprietà e composizione, ma di solito hanno una certa somiglianza strutturale. Le caratteristiche strutturali degli enzimi necessarie per il loro funzionamento si perdono facilmente. Quindi, una volta riscaldata, la catena proteica viene riorganizzata, accompagnata da una perdita di attività catalitica. Anche le proprietà alcaline o acide della soluzione sono importanti. La maggior parte degli enzimi funziona meglio in soluzioni con un pH vicino a 7, quando la concentrazione di ioni H+ e OH- è approssimativamente la stessa. Ciò è dovuto al fatto che la struttura delle molecole proteiche e, di conseguenza, l'attività degli enzimi dipendono fortemente dalla concentrazione di ioni idrogeno nel mezzo. Non tutte le proteine ​​presenti negli organismi viventi sono enzimi. Pertanto, le proteine ​​strutturali, molte proteine ​​del sangue specifiche, gli ormoni proteici, ecc. svolgono una funzione diversa.
coenzimi e substrati. Molti enzimi a grande peso molecolare mostrano attività catalitica solo in presenza di specifiche sostanze a basso peso molecolare chiamate coenzimi (o cofattori). Il ruolo dei coenzimi è svolto dalla maggior parte delle vitamine e da molti minerali; ecco perché devono essere ingeriti con il cibo. Le vitamine PP (acido nicotinico, o niacina) e la riboflavina, ad esempio, fanno parte dei coenzimi necessari al funzionamento delle deidrogenasi. Lo zinco è un coenzima dell'anidrasi carbonica, un enzima che catalizza il rilascio di anidride carbonica dal sangue, che viene rimossa dal corpo insieme all'aria espirata. Ferro e rame sono componenti dell'enzima respiratorio citocromo ossidasi. Una sostanza che subisce una trasformazione in presenza di un enzima è chiamata substrato. Il substrato si unisce all'enzima, che accelera la rottura di alcuni legami chimici nella sua molecola e la creazione di altri; il prodotto risultante viene staccato dall'enzima. Questo processo è presentato come segue:

Il prodotto può anche essere considerato un substrato, poiché tutte le reazioni enzimatiche sono in una certa misura reversibili. È vero, di solito l'equilibrio è spostato verso la formazione del prodotto e la reazione inversa può essere difficile da correggere.
Il meccanismo d'azione degli enzimi. La velocità di una reazione enzimatica dipende dalla concentrazione del substrato [[S]] e dalla quantità di enzima presente. Questi valori determinano quante molecole dell'enzima saranno collegate al substrato e la velocità della reazione catalizzata da questo enzima dipende dal contenuto del complesso enzima-substrato. Nella maggior parte delle situazioni di interesse per i biochimici, la concentrazione dell'enzima è molto bassa e il substrato è presente in eccesso. Inoltre, i biochimici stanno studiando processi che hanno raggiunto uno stato stazionario, in cui la formazione di un complesso enzima-substrato è bilanciata dalla sua trasformazione in un prodotto. In queste condizioni, la dipendenza della velocità (v) della conversione enzimatica del substrato dalla sua concentrazione [[S]] è descritta dall'equazione di Michaelis-Menten:

dove KM è la costante di Michaelis che caratterizza l'attività dell'enzima, V è la velocità di reazione massima a una data concentrazione totale dell'enzima. Segue da questa equazione che a basso [[S]] la velocità di reazione aumenta in proporzione alla concentrazione del substrato. Tuttavia, con un aumento sufficientemente ampio di quest'ultimo, questa proporzionalità scompare: la velocità di reazione cessa di dipendere da [[S]] - la saturazione si verifica quando tutte le molecole enzimatiche sono occupate dal substrato. Il chiarimento dei meccanismi d'azione degli enzimi in tutti i dettagli è una questione futura, tuttavia alcune delle loro caratteristiche importanti sono già state stabilite. Ogni enzima ha uno o più siti attivi a cui si lega il substrato. Questi centri sono altamente specifici; "riconoscere" solo il "loro" substrato o composti strettamente correlati. Il centro attivo è formato da speciali gruppi chimici nella molecola dell'enzima, orientati l'uno rispetto all'altro in un certo modo. La perdita di attività enzimatica che si verifica così facilmente è associata proprio a un cambiamento nell'orientamento reciproco di questi gruppi. La molecola del substrato associata all'enzima subisce cambiamenti, a seguito dei quali alcuni legami chimici vengono rotti e si formano altri legami chimici. Perché questo processo avvenga, è necessaria energia; il ruolo dell'enzima è quello di abbassare la barriera energetica che il substrato deve superare per essere convertito in un prodotto. Come esattamente questa riduzione sia assicurata non è del tutto stabilito.
Reazioni enzimatiche ed energia. Il rilascio di energia durante il metabolismo dei nutrienti, come l'ossidazione del glucosio zucchero a sei atomi di carbonio per formare anidride carbonica e acqua, avviene come risultato di successive reazioni enzimatiche coordinate. Nelle cellule animali, 10 diversi enzimi sono coinvolti nella conversione del glucosio in acido piruvico (piruvato) o acido lattico (lattato). Questo processo è chiamato glicolisi. La prima reazione - fosforilazione del glucosio - richiede la partecipazione di ATP. La conversione di ciascuna molecola di glucosio in due molecole di acido piruvico consuma due molecole di ATP, ma allo stesso tempo, 4 molecole di ATP si formano dall'adenosina difosfato (ADP) nelle fasi intermedie, in modo che l'intero processo produca 2 molecole di ATP. Inoltre, l'acido piruvico viene ossidato in anidride carbonica e acqua con la partecipazione di enzimi associati ai mitocondri. Queste trasformazioni formano un ciclo chiamato ciclo dell'acido tricarbossilico o ciclo dell'acido citrico.
Vedi anche METABOLISMO. L'ossidazione di una sostanza è sempre associata alla riduzione di un'altra: la prima cede un atomo di idrogeno, la seconda lo aggiunge. Questi processi sono catalizzati dalle deidrogenasi, che assicurano il trasferimento di atomi di idrogeno dai substrati ai coenzimi. Nel ciclo dell'acido tricarbossilico, alcune deidrogenasi specifiche ossidano i substrati per formare la forma ridotta del coenzima (nicotinamide dinucleotide, denominato NAD), mentre altre ossidano il coenzima ridotto (NADH), ripristinando altri enzimi respiratori, inclusi i citocromi (emoproteine ​​​​contenenti ferro) , in cui l'atomo di ferro si ossidava alternativamente, quindi si riduceva. In definitiva, la forma ridotta della citocromo ossidasi, uno degli enzimi chiave contenenti ferro, viene ossidata dall'ossigeno che entra nel nostro corpo con l'aria inalata. Quando lo zucchero viene bruciato (ossidato dall'ossigeno atmosferico), i suoi atomi di carbonio interagiscono direttamente con l'ossigeno, formando anidride carbonica. A differenza della combustione, quando lo zucchero viene ossidato nel corpo, l'ossigeno ossida il ferro stesso della citocromo ossidasi, ma il suo potenziale ossidativo viene infine utilizzato per ossidare completamente gli zuccheri in un processo mediato da enzimi in più fasi. Nelle singole fasi dell'ossidazione, l'energia contenuta nei nutrienti viene rilasciata principalmente in piccole porzioni e può essere immagazzinata nei legami fosfato dell'ATP. Ciò comporta meravigliosi enzimi che accoppiano le reazioni ossidative (che producono energia) con le reazioni di formazione di ATP (che immagazzinano energia). Questo processo di accoppiamento è noto come fosforilazione ossidativa. Se non ci fossero reazioni enzimatiche accoppiate, la vita nelle forme a noi note sarebbe impossibile. Gli enzimi svolgono anche molte altre funzioni. Catalizzano una varietà di reazioni di sintesi, inclusa la formazione di proteine ​​tissutali, grassi e carboidrati. Interi sistemi enzimatici vengono utilizzati per sintetizzare la vasta gamma di composti chimici presenti negli organismi complessi. Ciò richiede energia e in tutti i casi proviene da composti fosforilati come l'ATP.

Enzimi e digestione. Gli enzimi sono partecipanti essenziali nel processo di digestione. Solo i composti a basso peso molecolare possono passare attraverso la parete intestinale ed entrare nel flusso sanguigno, quindi i componenti alimentari devono prima essere scomposti in piccole molecole. Ciò si verifica durante l'idrolisi enzimatica (decomposizione) delle proteine ​​in amminoacidi, amido in zuccheri, grassi in acidi grassi e glicerolo. L'idrolisi delle proteine ​​è catalizzata dall'enzima pepsina contenuto nello stomaco. Un certo numero di enzimi digestivi altamente efficaci sono secreti nell'intestino dal pancreas. Questi sono tripsina e chimotripsina, che idrolizzano le proteine; lipasi, che scompone i grassi; l'amilasi catalizza la rottura dell'amido. La pepsina, la tripsina e la chimotripsina sono secrete in una forma inattiva, nella forma del cosiddetto. zimogeni (proenzimi) e diventano attivi solo nello stomaco e nell'intestino. Questo spiega perché questi enzimi non distruggono le cellule del pancreas e dello stomaco. Le pareti dello stomaco e dell'intestino sono protette dagli enzimi digestivi e da uno strato di muco. Diversi importanti enzimi digestivi sono secreti dalle cellule dell'intestino tenue. La maggior parte dell'energia immagazzinata negli alimenti vegetali, come l'erba o il fieno, viene immagazzinata nella cellulosa, che viene scomposta dall'enzima cellulasi. Nel corpo degli erbivori, questo enzima non è sintetizzato e i ruminanti, come bovini e ovini, possono mangiare cibi contenenti cellulosa solo perché la cellulasi è prodotta da microrganismi che abitano la prima sezione dello stomaco: la cicatrice. Le termiti digeriscono anche il cibo con l'aiuto di microrganismi. Gli enzimi sono utilizzati nell'industria alimentare, farmaceutica, chimica e tessile. Un esempio è un enzima vegetale derivato dalla papaia e utilizzato per intenerire la carne. Gli enzimi vengono anche aggiunti ai detersivi in ​​polvere.
Enzimi in medicina e agricoltura. La consapevolezza del ruolo chiave degli enzimi in tutti i processi cellulari ha portato al loro diffuso utilizzo in medicina e agricoltura. Il normale funzionamento di qualsiasi organismo vegetale e animale dipende dal funzionamento efficiente degli enzimi. L'azione di molte sostanze tossiche (veleni) si basa sulla loro capacità di inibire gli enzimi; diversi farmaci hanno lo stesso effetto. Spesso l'effetto di un farmaco o di una sostanza tossica può essere rintracciato dal suo effetto selettivo sul lavoro di un particolare enzima nel corpo nel suo insieme o in un particolare tessuto. Ad esempio, potenti insetticidi organofosforici e agenti nervini sviluppati per scopi militari hanno il loro effetto dannoso bloccando il lavoro degli enzimi, principalmente la colinesterasi, che svolge un ruolo importante nella trasmissione degli impulsi nervosi. Per comprendere meglio il meccanismo d'azione dei farmaci sui sistemi enzimatici, è utile considerare come funzionano alcuni inibitori enzimatici. Molti inibitori si legano al sito attivo dell'enzima, quello con cui interagisce il substrato. In tali inibitori, le caratteristiche strutturali più importanti sono vicine a quelle del substrato e se sia il substrato che l'inibitore sono presenti nel mezzo di reazione, competono per legarsi all'enzima; maggiore è la concentrazione del substrato, maggiore è la competizione con l'inibitore. Gli inibitori di un altro tipo inducono cambiamenti conformazionali nella molecola dell'enzima, che coinvolgono gruppi chimici funzionalmente importanti. Lo studio del meccanismo d'azione degli inibitori aiuta i chimici a creare nuovi farmaci.

Enzimi digestivi- Si tratta di sostanze di natura proteica che vengono prodotte nel tratto gastrointestinale. Forniscono il processo di digestione del cibo e ne stimolano l'assimilazione.

La funzione principale degli enzimi digestivi è la decomposizione di sostanze complesse in sostanze più semplici che vengono facilmente assorbite nell'intestino umano.

L'azione delle molecole proteiche è diretta ai seguenti gruppi di sostanze:

• proteine ​​e peptidi;
• oligo e polisaccaridi;
• grassi, lipidi;
• nucleotidi.

Tipi di enzimi

1. Pepsina. Un enzima è una sostanza che viene prodotta nello stomaco. Agisce sulle molecole proteiche nella composizione del cibo, decomponendole in componenti elementari - aminoacidi.
2. Tripsina e chimotripsina. Queste sostanze fanno parte del gruppo degli enzimi pancreatici prodotti dal pancreas e consegnati al duodeno. Qui agiscono anche sulle molecole proteiche.
3. amilasi. L'enzima si riferisce a sostanze che decompongono gli zuccheri (carboidrati). L'amilasi viene prodotta nella bocca e nell'intestino tenue. Decompone uno dei principali polisaccaridi: l'amido. Il risultato è un piccolo carboidrato chiamato maltosio.
4. maltese. L'enzima agisce anche sui carboidrati. Il suo substrato specifico è il maltosio. Si decompone in 2 molecole di glucosio, che vengono assorbite dalla parete intestinale.
5. Sucrasi. La proteina agisce su un altro disaccaride comune, il saccarosio, che si trova in qualsiasi alimento ricco di carboidrati. I carboidrati si scompongono in fruttosio e glucosio, che vengono facilmente assorbiti dall'organismo.
6. lattasi. Un enzima specifico che agisce sui carboidrati del latte è il lattosio. Quando si decompone, si ottengono altri prodotti: glucosio e galattosio.
7. Nuclei. Gli enzimi di questo gruppo agiscono sugli acidi nucleici - DNA e RNA, che si trovano negli alimenti. Dopo il loro impatto, le sostanze si scompongono in componenti separati: i nucleotidi.
8. nucleotidasi. Il secondo gruppo di enzimi che agiscono sugli acidi nucleici è chiamato nucleotidasi. Decompongono i nucleotidi in componenti più piccoli - nucleosidi.
9. Carbossipeptidasi. L'enzima agisce su piccole molecole proteiche - peptidi. Come risultato di questo processo, si ottengono singoli amminoacidi.
10. Lipasi. La sostanza decompone grassi e lipidi che entrano nell'apparato digerente. In questo caso, si formano le loro parti costitutive: alcol, glicerina e acidi grassi.

Mancanza di enzimi digestivi

La produzione insufficiente di enzimi digestivi è un problema serio che richiede cure mediche. Con una piccola quantità di enzimi endogeni, il cibo non può essere digerito normalmente nell'intestino umano.

Se le sostanze non vengono digerite, non possono essere assorbite nell'intestino. L'apparato digerente è in grado di assimilare solo piccoli frammenti di molecole organiche. I componenti di grandi dimensioni che fanno parte del cibo non saranno in grado di avvantaggiare una persona. Di conseguenza, il corpo può sviluppare una carenza di determinate sostanze.

La mancanza di carboidrati o grassi porterà al fatto che il corpo perderà il "carburante" per un'attività vigorosa. La carenza di proteine ​​priva il corpo umano del materiale da costruzione, che sono gli amminoacidi. Inoltre, l'indigestione porta a un cambiamento nella natura delle feci, che può influire negativamente sul carattere.

Cause

• processi infiammatori nell'intestino e nello stomaco;
• disturbi alimentari (eccesso di cibo, trattamento termico insufficiente);
• malattie metaboliche;
• pancreatite e altre malattie del pancreas;
• danno al fegato e alle vie biliari;
• patologie congenite del sistema enzimatico;
• conseguenze postoperatorie (insufficienza di enzimi dovuta alla rimozione di parte dell'apparato digerente);
• effetti medicinali sullo stomaco e sull'intestino;
• gravidanza;

Sintomi

La conservazione a lungo termine dell'insufficienza della digestione è accompagnata dalla comparsa di sintomi generali associati a un ridotto apporto di nutrienti nel corpo. Questo gruppo include le seguenti manifestazioni cliniche:

• debolezza generale;
• diminuzione della capacità lavorativa;
• male alla testa;
• disordini del sonno;
• maggiore irritabilità;
• nei casi più gravi, sintomi di anemia dovuti all'assorbimento insufficiente del ferro.

Enzimi digestivi in ​​eccesso

Un eccesso di enzimi digestivi è più comunemente visto in condizioni come la pancreatite. La condizione è associata all'iperproduzione di queste sostanze da parte delle cellule pancreatiche e a una violazione della loro escrezione nell'intestino. A questo proposito, l'infiammazione attiva si sviluppa nel tessuto dell'organo, causata dall'azione degli enzimi.

I segni di pancreatite possono includere:

• forte dolore all'addome;
• nausea;
• gonfiore;
• violazione della natura della sedia.

Spesso si sviluppa un deterioramento generale delle condizioni del paziente. Appaiono debolezza generale, irritabilità, diminuzione del peso corporeo, disturbi del sonno normale.

Come rilevare le violazioni nella sintesi degli enzimi digestivi?

Principi di base della terapia per i disturbi enzimatici

Un cambiamento nella produzione di enzimi digestivi è un motivo per consultare un medico. Dopo un esame completo, il medico determinerà la causa delle violazioni e prescriverà il trattamento appropriato. Non è consigliabile affrontare la patologia da soli.

Una componente importante del trattamento è una corretta alimentazione. Al paziente viene prescritta una dieta appropriata, volta a facilitare la digestione del cibo. L'eccesso di cibo dovrebbe essere evitato, poiché ciò provoca disturbi intestinali. Ai pazienti viene prescritta una terapia farmacologica, compreso il trattamento sostitutivo.

I mezzi specifici e i loro dosaggi sono selezionati dal medico.

Qualsiasi organismo vivente è un sistema perfetto in cui, letteralmente ogni minuto, una specie di E questi processi non sono completi senza la partecipazione degli enzimi. Allora cosa sono gli enzimi? Qual è il loro ruolo nella vita dell'organismo? Di cosa sono fatti? Qual è il meccanismo della loro influenza? Di seguito sono riportate le risposte a tutte queste domande.

Cosa sono gli enzimi?

Gli enzimi, o, come vengono anche chiamati, gli enzimi, sono complessi proteici. Questi sono i catalizzatori per le reazioni chimiche. In effetti, il ruolo degli enzimi è difficile da sopravvalutare, perché non un singolo processo in una cellula vivente e l'intero organismo può farne a meno.

Il termine stesso "enzima" fu proposto nel XVII secolo da Helmont. E sebbene i grandi scienziati di quel tempo capissero che la carne viene digerita quando è presente e l'amido si scompone in zuccheri semplici sotto l'influenza della saliva, nessuno sapeva esattamente cosa causasse tali processi. Ma già all'inizio del 19 ° secolo, Kirchhoff isolò per la prima volta l'enzima saliva - l'amilasi. Alcuni anni dopo, è stata descritta la pepsina gastrica. Da allora, la scienza dell'enzima ha iniziato a svilupparsi attivamente.

Cosa sono gli enzimi? Proprietà e meccanismo d'azione

Per cominciare, vale la pena notare che tutti gli enzimi sono proteine ​​pure o complessi proteici. Ad oggi, la sequenza amminoacidica della maggior parte degli enzimi nel corpo umano è stata decifrata.

La proprietà principale degli enzimi è l'elevata specificità. Ogni enzima può catalizzare solo un tipo di reazione. Ad esempio, gli enzimi proteolitici possono solo scindere i legami tra i residui di amminoacidi di una molecola proteica. A volte un substrato (oggetto dell'azione enzimatica) può essere influenzato da più enzimi simili nella struttura contemporaneamente.

Ma un enzima può essere specifico non solo rispetto alla reazione, ma anche rispetto al substrato. Si verifica il gruppo più comune Ciò significa che un determinato enzima può influenzare solo un determinato gruppo di substrati che hanno una struttura simile.

Ma a volte c'è la cosiddetta specificità assoluta. Ciò significa che l'enzima può legarsi al sito attivo di un solo substrato. Naturalmente, tale specificità è rara in natura. Ma per esempio, possiamo ricordare l'enzima ureasi, che può solo catalizzare l'idrolisi dell'urea.

Ora abbiamo scoperto cosa sono gli enzimi. Ma queste sostanze possono essere completamente diverse. Pertanto, sono classificati.

Classificazione degli enzimi

La scienza moderna conosce più di duemila enzimi, ma questo non è affatto un numero esatto. Per comodità, sono divisi in sei gruppi principali a seconda della reazione catalizzata.

• Le ossidoreduttasi sono un gruppo di enzimi coinvolti nelle reazioni redox. Di norma, agiscono come donatori o accettori di elettroni e ioni idrogeno. Questi enzimi sono molto importanti, poiché sono coinvolti nei processi di respirazione cellulare e mitocondriale.
• Le transferasi sono enzimi che trasferiscono gruppi atomici da un substrato all'altro. Partecipa al metabolismo intermedio.
• Liasi: tali enzimi sono in grado di scindere i gruppi atomici dal substrato senza una reazione idrolitica. Di norma, come risultato di tale processo, si forma una molecola di acqua o anidride carbonica.
• Le idrolasi sono enzimi che catalizzano la scissione idrolitica di un substrato utilizzando
• Isomerasi - come suggerisce il nome, questi enzimi catalizzano la transizione di una sostanza da una forma isomerica all'altra.
• Le ligasi sono enzimi che catalizzano reazioni sintetiche.

Come puoi vedere, gli enzimi sono sostanze molto importanti per il corpo, senza le quali i processi vitali sono semplicemente impossibili.

Inviare il tuo buon lavoro nella knowledge base è semplice. Usa il modulo sottostante

Gli studenti, i dottorandi, i giovani scienziati che utilizzano la base di conoscenze nei loro studi e nel loro lavoro ti saranno molto grati.

Ospitato su http://www.allbest.ru/

introduzione

proteina enzimatica biologica

Per quanto ne sappiamo, nel nostro corpo sono presenti molti enzimi che contribuiscono all'attuazione dei processi metabolici (respirazione, digestione, contrazione muscolare, fotosintesi), che determinano il processo stesso della vita. Pertanto, i farmaci sono diventati ampiamente utilizzati nel trattamento di malattie accompagnate da processi purulento-necrotici, trombosi e tromboembolia e disturbi digestivi. I preparati enzimatici iniziarono anche a trovare applicazione nel trattamento delle malattie oncologiche.

Gli enzimi svolgono un ruolo piuttosto importante in molti processi tecnologici. Gli enzimi di alta qualità consentono di migliorare la tecnologia, ridurre i costi e persino ottenere nuovi prodotti.

Attualmente, gli enzimi sono utilizzati in più di 25 industrie: industria alimentare, farmaceutica, della cellulosa e della carta, industria leggera e anche in agricoltura.

Lo scopo del mio abstract è: uno studio dettagliato dei concetti di catalisi enzimatica e enzimatica (biocatalisi).

1) Cosa sono gli enzimi, che ruolo svolgono?

2) Struttura e meccanismo d'azione degli enzimi.

3) Considera le funzioni degli enzimi.

4) Il principio di azione degli enzimi.

5) Classificazione degli enzimi.

6) Campo di applicazione degli enzimi.

7) Metodi per l'isolamento degli enzimi.

8) Fattori che influenzano le reazioni enzimatiche?

1. Cosa sono gli enzimi e che ruolo svolgono?

Gli enzimi sono sostanze organiche di natura proteica che vengono sintetizzate nelle cellule e accelerano più volte le reazioni che avvengono in esse senza subire trasformazioni chimiche. Sostanze che hanno un effetto simile esistono in natura inanimata e sono chiamate catalizzatori. Gli enzimi sono talvolta chiamati enzimi (dal greco en - inside, zyme - lievito). Tutte le cellule viventi contengono un insieme molto ampio di enzimi, dall'attività catalitica da cui dipende il funzionamento delle cellule. Quasi ciascuna delle molte reazioni differenti che si verificano nella cellula richiede la partecipazione di un enzima specifico. Lo studio delle proprietà chimiche degli enzimi e delle reazioni che catalizzano è un'area speciale e molto importante della biochimica - enzimatica.

Molti enzimi sono nella cellula allo stato libero, essendo semplicemente disciolti nel citoplasma; altri sono associati a strutture complesse altamente organizzate. Ci sono anche enzimi che sono normalmente al di fuori della cellula; quindi, gli enzimi che catalizzano la scomposizione dell'amido e delle proteine ​​vengono secreti dal pancreas nell'intestino. Secernono enzimi e molti microrganismi.

I primi dati sugli enzimi sono stati ottenuti studiando i processi di fermentazione e digestione. L. Pasteur ha dato un grande contributo allo studio della fermentazione, ma credeva che solo le cellule viventi potessero svolgere le reazioni corrispondenti. All'inizio del 20° secolo E. Buchner ha dimostrato che la fermentazione del saccarosio con formazione di anidride carbonica e alcol etilico può essere catalizzata da un estratto di lievito privo di cellule. Questa importante scoperta ha stimolato l'isolamento e lo studio degli enzimi cellulari. Nel 1926, J. Sumner della Cornell University (USA) isolò l'ureasi; è stato il primo enzima ottenuto in forma praticamente pura. Da allora sono stati scoperti e isolati più di 700 enzimi, ma ne esistono molti di più negli organismi viventi. L'identificazione, l'isolamento e lo studio delle proprietà dei singoli enzimi occupano un posto centrale nell'enzimologia moderna.

Gli enzimi coinvolti nei processi fondamentali di conversione dell'energia, come la scomposizione degli zuccheri, la formazione e l'idrolisi del composto ad alta energia adenosina trifosfato (ATP), sono presenti in tutti i tipi di cellule: animali, vegetali, batteriche. Tuttavia, ci sono enzimi che vengono prodotti solo nei tessuti di determinati organismi. Pertanto, gli enzimi coinvolti nella sintesi della cellulosa si trovano nelle cellule vegetali, ma non nelle cellule animali. Pertanto, è importante distinguere tra enzimi "universali" ed enzimi specifici per determinati tipi di cellule. In generale, più una cellula è specializzata, più è probabile che sintetizzi l'insieme di enzimi necessari per svolgere una particolare funzione cellulare.

Ad oggi sono noti oltre 3000 enzimi. Tutti loro hanno una serie di proprietà specifiche che li distinguono dai catalizzatori inorganici. Nel solo corpo umano si verificano migliaia di reazioni enzimatiche ogni secondo. Gli enzimi svolgono un ruolo importante in tutti i processi vitali, dirigendo e regolando il metabolismo del corpo.

Va anche notato che tutta la fauna selvatica esiste esclusivamente a causa della biocatalisi. Non c'è da stupirsi che il grande fisiologo russo, il premio Nobel I.P. Pavlov chiamava gli enzimi portatori di vita.

2. Struttura e meccanismo d'azione degli enzimi

Come tutte le proteine, gli enzimi sono sintetizzati come una catena lineare di amminoacidi che si ripiega in un modo specifico. Ogni sequenza di amminoacidi si piega in un modo specifico e la molecola risultante (globulo proteico) ha proprietà uniche. Diverse catene proteiche possono essere combinate in un complesso proteico. La struttura terziaria delle proteine ​​viene distrutta se riscaldata o esposta a determinate sostanze chimiche.

Per catalizzare una reazione, un enzima deve legarsi a uno o più substrati. La catena proteica dell'enzima è piegata in modo tale che si formi uno spazio vuoto, o depressione, sulla superficie del globulo, dove si legano i substrati. Questa regione è chiamata sito di legame del substrato.

Riso. 1. La struttura dell'enzima

3. Funzioni enzimatiche

Gli enzimi sono presenti in tutte le cellule viventi e contribuiscono alla trasformazione di determinate sostanze (substrati) per gli altri (prodotti).

Gli enzimi agiscono come catalizzatori in quasi tutte le reazioni biochimiche che si verificano negli organismi viventi: catalizzano più di 4.000 diverse reazioni biochimiche.

Gli enzimi svolgono un ruolo importante in tutti i processi vitali, dirigendo e regolando il metabolismo del corpo.

Come tutti i catalizzatori, gli enzimi accelerano sia le reazioni in avanti che quelle inverse abbassando l'energia di attivazione del processo. In questo caso, l'equilibrio chimico non viene spostato né in avanti né nella direzione opposta.

Una caratteristica distintiva degli enzimi rispetto ai catalizzatori non proteici è la loro elevata specificità: la costante di legame di alcuni substrati a una proteina può raggiungere 10? 10 mol/l o meno. Ogni molecola enzimatica è in grado di eseguire da diverse migliaia a diversi milioni di "operazioni" al secondo.

Ad esempio, una molecola dell'enzima renina contenuta nella mucosa dello stomaco di un vitello caglia circa 106 molecole di caseinogeno del latte in 10 minuti ad una temperatura di 37°C.

Allo stesso tempo, l'efficienza degli enzimi è molto superiore all'efficienza dei catalizzatori non proteici - gli enzimi accelerano la reazione di milioni e miliardi di volte, i catalizzatori non proteici - di centinaia e migliaia di volte.

4. Come funzionano gli enzimi

Una sostanza che subisce una trasformazione in presenza di un enzima è chiamata substrato. Il substrato si unisce all'enzima, che accelera la rottura di alcuni legami chimici nella sua molecola e la creazione di altri; il prodotto risultante viene staccato dall'enzima.

Gli enzimi non sono soggetti ad usura durante la reazione. Vengono rilasciati al completamento della reazione e sono immediatamente pronti per iniziare la reazione successiva. Teoricamente, questo può continuare all'infinito, almeno fino a quando non esauriscono tutto il substrato. In pratica, a causa della loro suscettibilità e composizione organica, la durata della vita degli enzimi è limitata.

Secondo l'espressione figurativa usata nella letteratura biochimica, l'enzima si avvicina al substrato come una “chiave di una serratura”. Questa regola è stata formulata da E. Fischer nel 1894 in base al fatto che la specificità dell'azione dell'enzima è predeterminata dalla stretta corrispondenza tra la struttura geometrica del substrato e il centro attivo dell'enzima. L'enzima si lega al substrato per formare un complesso enzima-substrato di breve durata (formazione di un complesso intermedio). Tuttavia, sebbene questo modello spieghi l'elevata specificità degli enzimi, non spiega il fenomeno della stabilizzazione dello stato di transizione che si osserva nella pratica. Negli anni '50, questa visione statica fu sostituita dall'ipotesi di D. Koshland sulla conformità indotta del substrato e dell'enzima. La sua essenza si riduce al fatto che la corrispondenza spaziale tra la struttura del substrato e il centro attivo dell'enzima si crea nel momento della loro interazione reciproca, che può essere espressa dalla formula "mano guantata". Gli enzimi generalmente non sono molecole rigide, ma flessibili. Il sito attivo di un enzima può cambiare conformazione dopo aver legato il substrato. I gruppi laterali degli amminoacidi del sito attivo prendono una posizione che consente all'enzima di svolgere la sua funzione catalitica. In alcuni casi, anche la molecola del substrato cambia conformazione dopo essersi legata al sito attivo. Contrariamente al modello key-lock, il modello di adattamento indotto spiega non solo la specificità degli enzimi, ma anche la stabilizzazione dello stato di transizione.

Ma nel processo di crescente sviluppo della scienza, l'ipotesi di Koshland viene gradualmente sostituita dall'ipotesi della corrispondenza topochimica. Mantenendo le disposizioni principali dell'ipotesi di messa a punto reciprocamente indotta del substrato e dell'enzima, richiama l'attenzione sul fatto che la specificità dell'azione degli enzimi è spiegata principalmente dal riconoscimento di quella parte del substrato che non cambia durante la catalisi . Tra questa parte del substrato e il centro del substrato dell'enzima sorgono numerose interazioni idrofobiche puntiformi e legami idrogeno.

5. Classificazione degli enzimi

Ora sono noti circa 2mila enzimi, ma questo elenco non è completo. A seconda del tipo di reazione catalizzata, tutti gli enzimi sono suddivisi in 6 classi:

Ш Enzimi che catalizzano le reazioni redox dell'ossidoreduttasi;

Ш Enzimi di trasferimento di vari gruppi (gruppi metilici, amminici e fosforici e altri) - transferasi.

Ш Enzimi che svolgono l'idrolisi dei legami chimici - idrolasi

Ш Enzimi di scissione non idrolitica dal substrato di vari gruppi (NH3, CO2, H2O e altri) - liasi.

Ш Enzimi che accelerano la sintesi dei legami nelle molecole biologiche con la partecipazione di donatori di energia, come l'ATP - ligasi.

III Gli enzimi che catalizzano la conversione degli isomeri l'uno nell'altro sono isomerasi.

Ossidoduttasi sono enzimi che catalizzano i processi redox nel corpo. Svolgono il trasferimento di idrogeno ed elettroni e sono conosciuti con i loro nomi comuni come deidrogenasi, ossidasi e perossidasi. Questi enzimi differiscono in quanto hanno coenzimi e gruppi protesici specifici. Sono divisi in gruppi funzionali di donatori, da cui accettano idrogeno o elettroni, e accettori, a cui li trasferiscono (al gruppo CH-OH, gruppo CH - NH, gruppo C-NH e altri).

Transferasi- questi sono enzimi che trasferiscono gruppi atomici (a seconda del gruppo che trasferiscono, sono chiamati di conseguenza). Le transferasi, per la varietà di residui che trasportano, partecipano al metabolismo intermedio.

idrolasi- questi sono enzimi che catalizzano la scissione idrolitica di vari substrati (con la partecipazione di molecole d'acqua). A seconda di ciò si distinguono tra loro le esterasi, che scindono il legame estereo tra gli acidi carbossilici (lipasi) degli esteri tiolici, il legame fosfoestere e così via; glicosidasi che scindono i legami glicosidici, idrolasi peptidiche che agiscono sui legami peptidici e altri.

Collegamento- questo gruppo comprende enzimi che possono scindere vari gruppi dal substrato in modo non idrolitico con formazione di doppi legami o, al contrario, aggiungere gruppi al doppio legame. La scissione produce H2O o CO2 o grandi residui - ad esempio acetile - CoA. Le liasi svolgono un ruolo molto importante nel processo metabolico.

isomerasi- enzimi che catalizzano la trasformazione delle forme isomeriche l'una nell'altra, ovvero effettuano la trasformazione intramolecolare di vari gruppi. Questi includono non solo gli enzimi che stimolano le reazioni delle transizioni reciproche degli isomeri ottici e geometrici, ma anche quelli che possono promuovere la conversione degli aldosi in chetosi.

ligasi. In precedenza, questi enzimi non erano separati dalle liasi, poiché la reazione di quest'ultime procede spesso in due direzioni, ma recentemente è stato riscontrato che la sintesi e il decadimento nella maggior parte dei casi si verificano sotto l'influenza di vari enzimi, e su questa base una classe separata di ligasi (sintetasi) è stato isolato. Gli enzimi a doppia azione sono detti bifunzionali. Le ligasi prendono parte alla reazione di connessione di due molecole, cioè processi sintetici accompagnati dalla scissione dei legami macroenergetici dell'ATP o di altri macroerg.

“La prima divisione degli enzimi nei gruppi più grandi (6 classi) non si basa sul nome del substrato, ma sulla natura della reazione chimica che l'enzima catalizza. Inoltre, all'interno delle classi, gli enzimi sono suddivisi in sottoclassi, guidate dalla struttura del substrato. Le sottoclassi combinano enzimi di una data classe che agiscono su substrati costruiti in modo simile. La divisione non finisce qui. Gli enzimi di ciascuna sottoclasse sono suddivisi in sottoclassi, in cui è ancora più rigorosamente specificata la struttura dei gruppi chimici che distinguono i substrati l'uno dall'altro. Una sottoclasse è l'ultimo livello di classificazione più basso. All'interno delle sottoclassi sono già elencati i singoli enzimi.

6. Ambito degli enzimi

Possedendo un alto grado di selettività, gli enzimi sono utilizzati dagli organismi viventi per eseguire un'enorme varietà di reazioni chimiche ad alta velocità; mantengono la loro attività non solo nel microspazio della cellula, ma anche al di fuori del corpo. Gli enzimi sono ampiamente utilizzati in settori quali la panificazione, la produzione di birra, la vinificazione, la produzione di tè, pelle e pellicce, la produzione di formaggio, la cucina (per la lavorazione della carne), ecc. Negli ultimi anni, gli enzimi sono stati utilizzati nell'industria della chimica fine per eseguire reazioni di chimica organica come ossidazione, riduzione, deaminazione, decarbossilazione, disidratazione, condensazione, nonché per separare e isomeri degli amminoacidi della serie L (durante la sintesi chimica , si formano miscele racemiche di isomeri L e D), che vengono utilizzati nell'industria, nell'agricoltura e nella medicina. Padroneggiare i sottili meccanismi dell'azione degli enzimi fornirà indubbiamente possibilità illimitate per ottenere sostanze utili in grandi quantità e ad una velocità elevata in condizioni di laboratorio con una resa quasi del 100%. Attualmente si sta sviluppando una nuova branca della scienza: l'enzimologia industriale, che è la base della biotecnologia. Un enzima legato in modo covalente ("cucito") a qualsiasi supporto polimerico organico o inorganico (matrice) è chiamato immobilizzato. La tecnica di immobilizzazione enzimatica consente di risolvere una serie di problemi chiave dell'enzima: garantire l'elevata specificità dell'azione degli enzimi e aumentarne la stabilità, la facilità di manipolazione, la possibilità di riutilizzo e il loro utilizzo nelle reazioni sintetiche in un flusso. L'applicazione di questa tecnica nell'industria è chiamata enzimologia ingegneristica. Numerosi esempi testimoniano le enormi possibilità dell'ingegneria enzimatica in vari campi dell'industria, della medicina e dell'agricoltura. In particolare, la β-galattosidasi immobilizzata attaccata a un'ancoretta magnetica viene utilizzata per ridurre il contenuto di lattosio del latte, i. un prodotto che non viene scomposto nel corpo di un bambino malato con intolleranza ereditaria al lattosio. Il latte così trattato si conserva anche congelato molto più a lungo e non si addensa. Sono stati sviluppati progetti per ottenere prodotti alimentari dalla cellulosa, convertendola con l'aiuto di enzimi immobilizzati - cellulasi - in glucosio, che può essere convertito in un prodotto alimentare - amido. Con l'aiuto della tecnologia enzimatica, in linea di principio, è anche possibile ottenere prodotti alimentari, in particolare carboidrati, da combustibile liquido (olio), scomponendolo in gliceraldeide e quindi sintetizzando glucosio e amido da esso con la partecipazione di enzimi. Indubbiamente, la modellazione con l'aiuto dell'enzimologia ingegneristica del processo di fotosintesi ha un grande futuro, ad es. processo naturale di fissazione della CO2; oltre all'immobilizzazione, questo processo, vitale per tutta l'umanità, richiederà lo sviluppo di nuovi approcci originali e l'uso di alcuni specifici coenzimi immobilizzati. Come esempio dell'immobilizzazione degli enzimi e del loro utilizzo nell'industria, presentiamo un diagramma di un processo continuo per ottenere l'amminoacido alanina e rigenerare il coenzima (in particolare, NAD) in un sistema modello (Fig. 2). In questo sistema, il substrato iniziale (acido lattico) viene pompato in una camera del reattore contenente NAD+ e due deidrogenasi NAD-dipendenti immobilizzate su destrano: lattato e alanina deidrogenasi; dall'estremità opposta del reattore, il prodotto di reazione - alanina - viene rimosso ad una determinata velocità.

Riso. 2. Schema di un processo continuo per ottenere un amminoacido

Tali reattori hanno trovato applicazione nell'industria farmaceutica, ad esempio, nella sintesi del farmaco antireumatoide prednisolone da idrocortisone. Inoltre, possono fungere da modello per l'uso nella sintesi e produzione di fattori essenziali, poiché con l'aiuto di enzimi e coenzimi immobilizzati possono essere dirette reazioni chimiche accoppiate (compresa la biosintesi dei metaboliti essenziali), eliminando così la mancanza di sostanze in difetti metabolici ereditari. Così, con l'aiuto di un nuovo approccio metodologico, la scienza muove i primi passi nel campo della "biochimica sintetica". Non meno importanti aree di ricerca sono l'immobilizzazione cellulare e la creazione di ceppi industriali di microrganismi che producono vitamine e aminoacidi essenziali mediante metodi di ingegneria genetica (ingegneria genetica). Un esempio dell'applicazione medica dei progressi della biotecnologia è l'immobilizzazione delle cellule tiroidee per la determinazione dell'ormone stimolante la tiroide in fluidi biologici o estratti di tessuti. Il prossimo passo è la creazione di un metodo biotecnologico per ottenere dolci non calorici, ovvero dolcificanti alimentari che possono creare una sensazione dolce senza essere ad alto contenuto calorico. Una di queste sostanze promettenti è l'aspartame, che è un estere metilico del dipeptide - aspartilfenilalanina (vedi prima). L'aspartame è quasi 300 volte più dolce dello zucchero, è innocuo e viene scomposto nel corpo in aminoacidi liberi presenti in natura: acido aspartico (aspartato) e fenilalanina. L'aspartame troverà senza dubbio ampia applicazione sia in medicina che nell'industria alimentare (negli USA, ad esempio, viene utilizzato per le pappe e viene aggiunto al posto dello zucchero nella dieta della Coca-Cola). Per la produzione di aspartame con metodi di ingegneria genetica, è necessario ottenere non solo acido aspartico libero e fenilalanina (precursori), ma anche un enzima batterico che catalizza la biosintesi di questo dipeptide. L'importanza dell'enzimologia ingegneristica, così come della biotecnologia in generale, aumenterà in futuro. Secondo gli esperti, la produzione di tutti i processi biotecnologici dell'industria chimica, farmaceutica, alimentare, medica e agricola, ottenuta in un anno nel mondo, ammonterà a decine di miliardi di dollari entro il 2000. Nel nostro Paese, entro il 2000 , la produzione di metodi di ingegneria genetica di L-treonina e vitamina B2. Già nel 1998 è prevista la produzione di numerosi enzimi, antibiotici, β1-, β-, r-interferoni; I preparati di insulina e ormone della crescita sono in fase di sperimentazione clinica. Nel Paese è stata avviata la produzione di reagenti per metodi di immunodosaggio enzimatico per la determinazione di molti componenti chimici nei fluidi biologici utilizzando la tecnologia dell'ibridoma.

7. Metodi di estrazione enzimatica

Il processo di isolamento di una proteina inizia con il trasferimento di proteine ​​tissutali in una soluzione. Per fare ciò, il tessuto (materiale) da cui si ottiene l'enzima viene accuratamente macinato in un omogeneizzatore in presenza di una soluzione tampone. Per una migliore distruzione cellulare, al materiale viene aggiunta sabbia di quarzo se il materiale viene macinato in una malta. Di conseguenza, si ottiene un impasto liquido: un omogeneo. Se non è stato effettuato alcun frazionamento preliminare degli organelli cellulari, l'omogeneizzato contiene frammenti di cellule, nuclei, cloroplasti e altri organelli cellulari, pigmenti solubili e proteine.

Quando si isolano gli enzimi dai tessuti degli organismi viventi, comprese le piante, è necessario osservare condizioni che non causano la denaturazione delle proteine. Tutto il lavoro viene eseguito a bassa temperatura (40 C) e a valori di pH della soluzione tampone ottimali per questo enzima.

Dopo il trasferimento degli enzimi dal tessuto allo stato disciolto, l'omogenato viene sottoposto a centrifugazione per separare la parte insolubile del materiale, quindi i seguenti enzimi vengono isolati in frazioni separate dell'estratto-centrifugato.

Poiché tutti gli enzimi sono proteine, vengono utilizzati gli stessi metodi di isolamento per ottenere preparazioni enzimatiche purificate come quando si lavora con le proteine.

Metodi di selezione:

precipitazione proteica da solventi organici;

salatura;

il metodo di elettroforesi;

metodo di cromatografia a scambio ionico;

Il metodo della centrifugazione

metodo di filtrazione del gel;

metodo della cromatografia di affinità o metodo della cromatografia di affinità;

denaturazione selettiva.

8. Fattori che influenzano le reazioni enzimatiche

L'attività degli enzimi, e quindi la velocità di reazione della catalisi enzimatica, è influenzata da vari fattori:

Ш Concentrazione e disponibilità del supporto. A una quantità costante di enzima, la velocità aumenta all'aumentare della concentrazione del substrato. Questa reazione è soggetta alla legge dell'azione di massa ed è considerata alla luce della teoria di Michaelis-Mentone.

Ø Concentrazione enzimatica. La concentrazione di enzimi è sempre relativamente bassa. La velocità di qualsiasi processo enzimatico dipende fortemente dalla concentrazione dell'enzima. Per la maggior parte delle applicazioni alimentari, la velocità delle reazioni è proporzionale alla concentrazione degli enzimi. L'eccezione è quando le reazioni vengono regolate su livelli di substrato molto bassi.

W Temperatura di reazione. Fino ad un certo valore di temperatura (in media, fino a 50°C), l'attività catalitica aumenta e per ogni 10°C la velocità di conversione del substrato aumenta di circa 2 volte. In generale, per gli enzimi di origine animale, è compresa tra 40 e 50°C, e di origine vegetale tra 50 e 60°C. La temperatura ottimale è 37 o C, alla quale i processi in un organismo vivente procedono rapidamente, risparmiando una grande quantità di energia. Tuttavia, ci sono enzimi con una temperatura ottimale più elevata, ad esempio la papaina ha una temperatura ottimale a 80°C. Allo stesso tempo, la catalasi ha una temperatura d'azione ottimale compresa tra 0 e -10°C.

SH reazione pH. Ogni enzima ha un intervallo specifico di valori di pH in cui l'enzima mostra la massima attività. Tuttavia, le condizioni migliori per il loro funzionamento sono vicine a valori di pH neutri. In un ambiente fortemente acido o fortemente alcalino, solo alcuni enzimi funzionano bene. L'influenza del pH del mezzo sulle azioni degli enzimi si basa sul fatto che c'è un cambiamento nella carica di vari gruppi proteici nel centro attivo dell'enzima, che provoca un cambiamento significativo nella conformazione della catena polipeptidica .

Ш La durata del processo. Per una reazione di catalisi enzimatica del primo ordine, la velocità di reazione diminuisce nel tempo al diminuire della disponibilità del substrato. Tali reazioni di catalisi enzimatica richiedono molto tempo per essere completate.

III Presenza di inibitori o attivatori. Le sostanze chimiche che possono avere un effetto dannoso sulla reazione di fermentazione sono chiamate "inibitori". I metalli (rame, ferro, calcio) oi composti dei substrati possono agire come tali sostanze. Alcune sostanze sono in grado di attivare o stabilizzare enzimi. La presenza di determinati ioni nel mezzo di reazione può attivare la formazione del substrato attivo del complesso enzimatico, e in questo caso la velocità della reazione enzimatica aumenterà. Tali sostanze sono chiamate attivatori.

Conclusione

In questo saggio, abbiamo esaminato una delle sostanze biologicamente attive, ovvero gli enzimi. Gli enzimi sono catalizzatori biologici di natura proteica che accelerano le reazioni chimiche all'interno e all'esterno degli organismi viventi. Gli enzimi hanno proprietà uniche che li distinguono dai catalizzatori organici convenzionali. Questa è, prima di tutto, un'attività catalitica insolitamente elevata. Un'altra importante proprietà degli enzimi è la selettività della loro azione.

Un'importante proprietà degli enzimi, che deve essere presa in considerazione nel loro uso pratico, è la stabilità, cioè la loro capacità di mantenere l'attività catalitica.

A causa dell'elevata specificità degli enzimi, nel corpo non regna il caos: ogni enzima svolge le funzioni strettamente assegnate, senza influenzare il corso di molte decine e centinaia di altre reazioni che si verificano nel suo ambiente. Il ruolo degli enzimi nella vita degli organismi è grande.

Il futuro degli enzimi è molto interessante. La tecnologia per scoprire e produrre nuovi enzimi sta avanzando rapidamente. In precedenza, l'uso e la produzione di enzimi si sono evoluti in gran parte attraverso tentativi ed errori. Poiché i dettagli che influenzano la chimica e l'azione degli enzimi erano poco conosciuti, nei preparati venivano utilizzate miscele degli enzimi più versatili. Grazie a nuove ricerche, enzimi più specifici possono essere utilizzati nella produzione di prodotti commercializzati.

Oggi, le tecnologie in via di sviluppo rivelano ogni giorno sempre più nuove meraviglie della creazione della vita, e la "biomimetica" come scienza sceglie sistemi eccellenti negli organismi degli esseri viventi come esempi, creando invenzioni a loro immagine e somiglianza a beneficio e beneficio di persone. Gli scienziati cercheranno di trovare analoghi chimici degli enzimi e creare nuovi processi industriali basati su di essi.

Letteratura

1. "Chimica biofisica" / A.G. Pasynsky [Testo] -375 pag.

2. Nechaev A.P., Kochetkova A.A., Zaitsev A.N. / Additivi alimentari [Testo] // M., 2001. - 232 p.

3. "Fondamenti di biochimica" / G.A. Smirnova. [Testo] -278 pag.

4. "Enzimi-motori della vita" / V.I. Rosengart. [Testo] -378 pag.

5. "Dizionario enciclopedico di un giovane biologo" / M.S. Giliarov. [Testo] -488 pag.

Ospitato su Allbest.ru

...

Documenti simili

Caratteristiche degli enzimi, catalizzatori organici di natura proteica, che accelerano le reazioni necessarie al funzionamento degli organismi viventi. Condizioni d'azione, produzione e uso degli enzimi. Malattie associate a ridotta produzione di enzimi.

presentazione, aggiunta il 19/10/2013


Classificazione degli enzimi, loro funzioni. Convenzioni di denominazione degli enzimi, struttura e meccanismo della loro azione. Descrizione della cinetica delle reazioni enzimatiche a singolo substrato. Modelli "key-lock", corrispondenza indotta. Modificazioni, cofattori enzimatici.

presentazione, aggiunta il 17/10/2012


Composizione chimica, natura e struttura delle proteine. Il meccanismo d'azione degli enzimi, i tipi della loro attivazione e inibizione. Classificazione moderna e nomenclatura di enzimi e vitamine. Il meccanismo di ossidazione biologica, la catena principale degli enzimi respiratori.

cheat sheet, aggiunto il 20/06/2013


Studio del ruolo biologico degli enzimi nei meccanismi di interazione tra sistemi adrenergici e peptidergici. Determinazione dell'attività enzimatica mediante metodo fluorimetrico. Studio dell'ipofisi, dell'ipotalamo, degli emisferi cerebrali e della quadrigemina di ratti maschi.

articolo, aggiunto il 01/09/2013


Definizione di enzimi come proteine ​​specifiche presenti in tutte le cellule viventi dei catalizzatori biologici. La spazialità della molecola strutturale degli enzimi, il processo di biosintesi di ossidoreduttasi, transferasi, idrolasi, liasi, isomerasi e ligasi.

test, aggiunto il 27/01/2011


Il concetto di enzimi come proteine ​​globulari costituite da una o più catene polipeptidiche. Caratteristiche strutturali di enzimi semplici e complessi. Substrato, centri allosterici e catalitici nella struttura di enzimi semplici e complessi.

presentazione, aggiunta il 02/07/2017


Gli enzimi (enzimi) sono proteine ​​catalitiche. Caratteristiche, funzione e principi della struttura degli enzimi. Condizioni di massima attività, cofattori e coenzimi. Distribuzione degli enzimi nel corpo. Valore diagnostico di marker, secretori e isoenzimi.

presentazione, aggiunta il 28/11/2015


Significato biologico, classificazione, studio e regolazione dell'attività catalitica degli enzimi biologici di membrana, loro differenze dagli enzimi solubili. Metodi di ricostruzione delle proteine. Funzioni dei lipidi e metodi per studiarne l'effetto sugli enzimi di membrana.

tesina, aggiunta il 13/04/2009


Caratterizzazione della biosintesi come processo di formazione di sostanze organiche che si verificano nelle cellule con l'aiuto di enzimi e strutture intracellulari. Membri della biosintesi proteica. Sintesi di RNA utilizzando il DNA come modello. Il ruolo e l'importanza dei ribosomi.

presentazione, aggiunta il 21/12/2013


Enzimi o enzimi - molecole proteiche o loro complessi che accelerano le reazioni chimiche nei sistemi viventi; coenzimi e substrati: storia dello studio, classificazione, nomenclatura, funzioni. Struttura e meccanismo d'azione degli enzimi, loro significato biomedico.

Enzimi, Complesso Enzima-Substrato ed Energia di Attivazione

La funzione più importante delle proteine ​​è catalitica, è svolta da una certa classe di proteine ​​- enzimi. Più di 2000 enzimi sono stati identificati nel corpo. Gli enzimi sono catalizzatori biologici di natura proteica che accelerano notevolmente le reazioni biochimiche. Pertanto, la reazione enzimatica avviene 100-1000 volte più velocemente che senza enzimi. Differiscono per molte proprietà dai catalizzatori usati in chimica. Gli enzimi accelerano le reazioni in condizioni normali, a differenza dei catalizzatori chimici.

Nell'uomo e negli animali avviene in pochi secondi una complessa sequenza di reazioni, che richiede molto tempo (giorni, settimane o addirittura mesi) con l'uso di catalizzatori chimici convenzionali. A differenza delle reazioni senza enzimi, nelle reazioni enzimatiche non si formano sottoprodotti (la resa del prodotto finale è quasi del 100%). Nel processo di trasformazione, gli enzimi non vengono distrutti, quindi una piccola quantità di essi è in grado di catalizzare le reazioni chimiche di un gran numero di sostanze. Tutti gli enzimi sono proteine ​​e hanno le loro proprietà caratteristiche (sensibilità alle variazioni del pH del mezzo, denaturazione alle alte temperature, ecc.).

Gli enzimi sono classificati chimicamente in monocomponente (semplice) e bicomponente (complesso) .

Monocomponente (semplice)

Gli enzimi monocomponenti sono costituiti solo da proteine. Quelli semplici comprendono principalmente gli enzimi che svolgono reazioni di idrolisi (pepsina, tripsina, amilasi, papaina, ecc.).

Bicomponente (complesso)

A differenza degli enzimi semplici, gli enzimi complessi contengono una parte non proteica, una componente a basso peso molecolare. Si chiama la parte proteica apoenzima (trasportatore enzimatico), non proteico - coenzima (gruppo attivo o protesico). La parte non proteica degli enzimi può essere rappresentata sia da sostanze organiche (ad esempio derivati ​​di vitamine, NAD, NADP, uridina, nucleotidi citidilici, flavine), sia inorganiche (ad esempio atomi di metallo - ferro, magnesio, cobalto, rame , zinco, molibdeno, ecc.).

Non tutti i coenzimi necessari possono essere sintetizzati dagli organismi e quindi devono essere forniti con il cibo. La mancanza di vitamine nel cibo dell'uomo e degli animali provoca la perdita o la diminuzione dell'attività di quegli enzimi in cui sono inclusi. A differenza della parte proteica, i coenzimi organici e inorganici sono molto resistenti alle condizioni avverse (alte o basse temperature, radiazioni, ecc.) e possono essere separati dall'apoenzima.

Gli enzimi sono caratterizzati da un'elevata specificità: possono convertire solo i substrati appropriati e catalizzare solo alcune reazioni dello stesso tipo. Determina la sua componente proteica, ma non la sua intera molecola, ma solo la sua piccola sezione - centro attivo . La sua struttura corrisponde alla struttura chimica delle sostanze che reagiscono. Gli enzimi sono caratterizzati da una corrispondenza spaziale tra il substrato e il centro attivo. Si incastrano come la chiave di una serratura. Ci possono essere diversi centri attivi in ​​una molecola enzimatica. Il centro attivo, cioè la giunzione con altre molecole, non è solo negli enzimi, ma anche in alcune altre proteine ​​(eme nei centri attivi della mioglobina e dell'emoglobina). Le reazioni enzimatiche procedono sotto forma di fasi successive, da diverse a decine.

L'attività degli enzimi complessi si manifesta solo quando la parte proteica è combinata con la parte non proteica. Inoltre, la loro attività si manifesta solo in determinate condizioni: temperatura, pressione, pH dell'ambiente, ecc. Gli enzimi di diversi organismi sono più attivi alla temperatura a cui si adattano queste creature.

Complesso enzima-substrato

Si formano legami substrato-enzima substrato enzimatico complesso.

Allo stesso tempo, cambia non solo la propria conformazione, ma anche la conformazione del supporto. Le reazioni enzimatiche possono essere inibite dai loro stessi prodotti di reazione: con l'accumulo di prodotti, la velocità di reazione diminuisce. Se ci sono pochi prodotti di reazione, l'enzima viene attivato.

Vengono chiamate sostanze che penetrano nella regione del centro attivo e bloccano i gruppi catalitici degli enzimi inibitori (dal lat. inibire- trattenersi, fermarsi). L'attività degli enzimi è ridotta dagli ioni di metalli pesanti (piombo, mercurio, ecc.).

Gli enzimi riducono l'energia di attivazione, cioè il livello di energia necessario per rendere le molecole reattive.

Energia di attivazione

Energia di attivazione - questa è l'energia che viene spesa per rompere un certo legame per l'interazione chimica di due composti. Gli enzimi hanno una posizione specifica nella cellula e nel corpo nel suo insieme. In una cellula, gli enzimi si trovano in alcune parti di essa. Molti di essi sono associati alle membrane cellulari o ai singoli organelli: mitocondri, plastidi, ecc.

La biosintesi degli enzimi che gli organismi sono in grado di regolare. Ciò consente di mantenere la loro composizione relativamente costante in presenza di cambiamenti significativi delle condizioni ambientali e di modificare parzialmente gli enzimi in risposta a tali cambiamenti. L'effetto di varie sostanze biologicamente attive - ormoni, farmaci, stimolanti della crescita delle piante, veleni, ecc. - è che possono stimolare o sopprimere l'uno o l'altro processo enzimatico.

Alcuni enzimi sono coinvolti nel trasporto attivo di sostanze attraverso le membrane.

Il suffisso per i nomi della maggior parte degli enzimi è -az-. Viene aggiunto al nome del substrato con cui interagisce l'enzima. Ad esempio, idrolasi - catalizzare le reazioni di scissione di composti complessi in monomeri a causa dell'aggiunta di una molecola d'acqua nel sito di rottura del legame chimico nelle molecole di proteine, polisaccaridi, grassi; ossidoreduttasi - accelerare le reazioni redox (trasferimento di elettroni o protoni); isomerasi- contribuire al riarrangiamento molecolare interno (isomerizzazione), alla trasformazione degli isomeri, ecc.