Il processo di rottura della struttura naturale di una molecola proteica. Proteine ​​e loro funzioni

La struttura terziaria di una proteina è il modo in cui una catena polipeptidica viene piegata in tre dimensioni. Questa conformazione nasce a causa della formazione di legami chimici tra radicali amminoacidici distanti l'uno dall'altro. Questo processo viene eseguito con la partecipazione dei meccanismi molecolari della cellula e svolge un ruolo enorme nel dare attività funzionale alle proteine.

Caratteristiche della struttura terziaria

I seguenti tipi di interazioni chimiche sono caratteristici della struttura terziaria delle proteine:

• ionico;
• idrogeno;
• idrofobo;
• van der Waals;
• disolfuro.

Tutti questi legami (tranne il legame disolfuro covalente) sono molto deboli, ma per la quantità stabilizzano la forma spaziale della molecola.

Infatti, il terzo livello di ripiegamento della catena polipeptidica è una combinazione di vari elementi della struttura secondaria (α-eliche; strati β-piegati e anse), che sono orientati nello spazio a causa delle interazioni chimiche tra i radicali amminoacidici laterali. Per una rappresentazione schematica della struttura terziaria di una proteina, le α-eliche sono indicate da cilindri o linee elicoidali, strati piegati da frecce e anelli da linee semplici.

La natura della conformazione terziaria è determinata dalla sequenza degli amminoacidi nella catena, pertanto, a parità di condizioni, due molecole con la stessa struttura primaria corrisponderanno alla stessa disposizione spaziale. Questa conformazione garantisce l'attività funzionale della proteina ed è chiamata nativa.

Nel processo di piegatura della molecola proteica, i componenti del centro attivo si avvicinano, che nella struttura primaria possono essere significativamente rimossi l'uno dall'altro.

Per le proteine ​​a filamento singolo, la struttura terziaria è la forma funzionale finale. Le proteine ​​complesse multi-subunità formano una struttura quaternaria che caratterizza la disposizione di più catene in relazione tra loro.

Caratterizzazione dei legami chimici nella struttura terziaria di una proteina

In larga misura, il ripiegamento della catena polipeptidica è dovuto al rapporto tra radicali idrofili e idrofobici. I primi tendono ad interagire con l'idrogeno (elemento costitutivo dell'acqua) e quindi si trovano in superficie, mentre le regioni idrofobiche, al contrario, si precipitano al centro della molecola. Questa conformazione è energeticamente la più favorevole. Di conseguenza, si forma un globulo con un nucleo idrofobo.

I radicali idrofili, che tuttavia cadono al centro della molecola, interagiscono tra loro per formare legami ionici o idrogeno. I legami ionici possono verificarsi tra radicali amminoacidici di carica opposta, che sono:

• gruppi cationici di arginina, lisina o istidina (hanno carica positiva);
• gruppi carbossilici dei radicali dell'acido glutammico e aspartico (hanno una carica negativa).

I legami idrogeno sono formati dall'interazione di gruppi idrofili non carichi (OH, SH, CONH 2) e carichi. I legami covalenti (i più forti nella conformazione terziaria) sorgono tra i gruppi SH dei residui di cisteina, formando i cosiddetti ponti disolfuro. Tipicamente, questi gruppi sono distanziati in una catena lineare e si avvicinano l'uno all'altro solo durante il processo di impilamento. I legami disolfuro non sono caratteristici della maggior parte delle proteine ​​intracellulari.

labilità conformazionale

Poiché i legami che formano la struttura terziaria di una proteina sono molto deboli, il movimento browniano degli atomi in una catena di amminoacidi può provocarne la rottura e la formazione in nuovi posti. Ciò porta a un leggero cambiamento nella forma spaziale delle singole sezioni della molecola, ma non viola la conformazione nativa della proteina. Questo fenomeno è chiamato labilità conformazionale. Quest'ultimo gioca un ruolo enorme nella fisiologia dei processi cellulari.

La conformazione di una proteina è influenzata dalle sue interazioni con altre molecole o dai cambiamenti dei parametri fisico-chimici dell'ambiente.

Come si forma la struttura terziaria di una proteina?

Il processo di piegatura di una proteina nella sua forma nativa è chiamato ripiegamento. Questo fenomeno si basa sul desiderio di una molecola di adottare una conformazione con un valore minimo di energia libera.

Nessuna proteina ha bisogno di istruttori intermedi che determineranno la struttura terziaria. Lo schema di impilamento è inizialmente "registrato" nella sequenza degli amminoacidi.

Tuttavia, in condizioni normali, affinché una grande molecola proteica assuma una conformazione nativa corrispondente alla struttura primaria, ci vorrebbero più di un trilione di anni. Tuttavia, in una cellula vivente, questo processo dura solo poche decine di minuti. Una riduzione così significativa del tempo è fornita dalla partecipazione al ripiegamento di proteine ​​ausiliarie specializzate: foldasi e accompagnatori.

Il ripiegamento di piccole molecole proteiche (fino a 100 aminoacidi in una catena) avviene abbastanza rapidamente e senza la partecipazione di intermediari, come dimostrato da esperimenti in vitro.

Fattori pieghevoli

Le proteine ​​accessorie coinvolte nel ripiegamento sono divise in due gruppi:

• foldasi - hanno attività catalitica, sono richieste in una quantità significativamente inferiore alla concentrazione del substrato (come altri enzimi);
• gli chaperoni sono proteine ​​con vari meccanismi d'azione, sono necessari ad una concentrazione paragonabile alla quantità del substrato ripiegato.

Entrambi i tipi di fattori sono coinvolti nella piegatura, ma non fanno parte del prodotto finale.

Il gruppo delle foldasi è rappresentato da 2 enzimi:

• Isomerasi proteica disolfuro (PDI) - controlla la corretta formazione di legami disolfuro nelle proteine ​​con un gran numero di residui di cisteina. Questa funzione è molto importante, poiché le interazioni covalenti sono molto forti e, in caso di connessioni errate, la proteina non sarebbe in grado di riorganizzarsi e adottare la conformazione nativa.
• Peptidil-prolil-cis-trans-isomerasi - fornisce un cambiamento nella configurazione dei radicali situati ai lati della prolina, che cambia la natura della curva della catena polipeptidica in quest'area.

Pertanto, le foldasi svolgono un ruolo correttivo nella formazione della conformazione terziaria della molecola proteica.

Accompagnatori

Gli accompagnatori sono altrimenti chiamati o stressati. Ciò è dovuto ad un notevole aumento della loro secrezione con effetti negativi sulla cellula (temperatura, radiazioni, metalli pesanti, ecc.).

Gli accompagnatori appartengono a tre famiglie di proteine: hsp60, hsp70 e hsp90. Queste proteine ​​svolgono molte funzioni, tra cui:

• protezione delle proteine ​​dalla denaturazione;
• esclusione dell'interazione di proteine ​​di nuova sintesi tra loro;
• prevenzione della formazione di legami deboli errati tra radicali e loro labializzazione (correzione).

Pertanto, gli accompagnatori contribuiscono alla rapida acquisizione di una conformazione energeticamente corretta, eliminando l'enumerazione casuale di molte varianti e proteggendo le molecole proteiche ancora immature da interazioni non necessarie tra loro. Inoltre, gli accompagnatori forniscono:

• alcuni tipi di trasporto delle proteine;
• controllo del ripiegamento (ripristino della struttura terziaria dopo la sua perdita);
• mantenendo lo stato di ripiegamento incompiuto (per alcune proteine).

In quest'ultimo caso, la molecola chaperone rimane legata alla proteina dopo il completamento del processo di ripiegamento.

Denaturazione

La violazione della struttura terziaria della proteina sotto l'influenza di qualsiasi fattore è chiamata denaturazione. La perdita della conformazione nativa si verifica quando si rompono un gran numero di legami deboli che stabilizzano la molecola. In questo caso, la proteina perde la sua funzione specifica, ma mantiene la sua struttura primaria (i legami peptidici non vengono distrutti durante la denaturazione).

Durante la denaturazione, si verifica un aumento spaziale della molecola proteica e le regioni idrofobiche tornano in superficie. La catena polipeptidica acquisisce la conformazione di una bobina casuale, la cui forma dipende da quali legami della struttura terziaria della proteina sono stati rotti. In questa forma, la molecola è più suscettibile agli effetti degli enzimi proteolitici.

Fattori che violano la struttura terziaria

Ci sono una serie di influenze fisiche e chimiche che possono causare la denaturazione. Questi includono:

• temperatura superiore a 50 gradi;
• radiazione;
• variazione del pH del mezzo;
• sali di metalli pesanti;
• alcuni composti organici;
• detersivi.

Dopo la fine dell'effetto denaturante, la proteina può ripristinare la struttura terziaria. Questo processo è chiamato rinaturazione o ripiegamento. In condizioni in vitro, questo è possibile solo per piccole proteine. In una cellula vivente, il ripiegamento è fornito da accompagnatori.

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Proteine ​​e loro funzioni.

Studieremo le principali sostanze che compongono i nostri organismi. Uno dei più importanti sono le proteine.

Scoiattoli(proteine, polipeptidi) - sostanze di carbonio, costituite da concatenate aminoacidi. Sono una parte essenziale di tutte le cellule.

Aminoacidi- composti del carbonio, le cui molecole contengono contemporaneamente gruppi carbossilici (-COOH) e amminici (NH2).

Un composto costituito da un gran numero di amminoacidi è chiamato - polipeptide. Ogni proteina nella sua struttura chimica è un polipeptide. Alcune proteine ​​sono costituite da diverse catene polipeptidiche. La maggior parte delle proteine ​​contiene in media 300-500 residui di amminoacidi. Sono note diverse proteine ​​naturali molto corte, lunghe 3-8 aminoacidi, e biopolimeri molto lunghi, lunghi più di 1500 aminoacidi.

Le proprietà delle proteine ​​determinano la loro composizione amminoacidica, in una sequenza rigorosamente fissa, e la composizione amminoacidica, a sua volta, è determinata dal codice genetico. Quando si creano proteine, vengono utilizzati 20 amminoacidi standard.

La struttura delle proteine.

Ci sono diversi livelli:

- Struttura primaria - determinato dall'ordine di alternanza degli amminoacidi nella catena polipeptidica.

Venti diversi amminoacidi possono essere paragonati a 20 lettere dell'alfabeto chimico, che costituiscono "parole" lunghe 300-500 lettere. Con 20 lettere puoi scrivere un numero illimitato di parole così lunghe. Se consideriamo che la sostituzione o il riordinamento di almeno una lettera in una parola le conferisce un nuovo significato, allora il numero di combinazioni in una parola lunga 500 lettere sarà 20500.

È noto che la sostituzione anche di un'unità amminoacidica con un'altra in una molecola proteica ne modifica le proprietà. Ogni cellula contiene diverse migliaia di diversi tipi di molecole proteiche e ognuna di esse è caratterizzata da una sequenza di amminoacidi rigorosamente definita. È l'ordine di alternanza degli amminoacidi in una data molecola proteica che determina le sue speciali proprietà fisico-chimiche e biologiche. I ricercatori sono in grado di decifrare la sequenza di amminoacidi in lunghe molecole proteiche e sintetizzare tali molecole.

- struttura secondaria- molecole proteiche a forma di spirale, con distanze uguali tra le spire.

I legami idrogeno sorgono tra i gruppi N-H e C=O situati sulle spire adiacenti. Si ripetono molte volte, fissano i giri regolari della spirale.

- Struttura terziaria- la formazione di una spirale.

Questo groviglio è formato dal regolare intreccio di sezioni della catena proteica. Gruppi di amminoacidi con carica positiva e negativa attraggono e riuniscono parti anche molto distanziate della catena proteica. Anche altre parti della molecola proteica, che trasportano, ad esempio, radicali "idrorepellenti" (idrofobici), si avvicinano l'una all'altra.

Ogni tipo di proteina è caratterizzata dalla propria forma di una palla con curve e cappi. La struttura terziaria dipende dalla struttura primaria, cioè dall'ordine degli amminoacidi nella catena.
- Struttura quaternaria- proteina di assemblaggio, costituita da diverse catene che differiscono nella struttura primaria.
Combinandosi insieme, creano una proteina complessa che ha non solo una struttura terziaria, ma anche quaternaria.

denaturazione delle proteine.

Sotto l'influenza di radiazioni ionizzanti, alte temperature, forte agitazione, valori di pH estremi (concentrazione di ioni idrogeno), nonché una serie di solventi organici come alcol o acetone, le proteine ​​cambiano il loro stato naturale. Viene chiamata la violazione della struttura naturale della proteina denaturazione. La stragrande maggioranza delle proteine ​​perde la sua attività biologica, sebbene la loro struttura primaria non cambi dopo la denaturazione. Il fatto è che nel processo di denaturazione vengono violate le strutture secondarie, terziarie e quaternarie, a causa delle deboli interazioni tra i residui di amminoacidi e i legami peptidici covalenti (con l'unione di elettroni) non si rompono. La denaturazione irreversibile può essere osservata quando la proteina dell'uovo di gallina liquida e trasparente viene riscaldata: diventa densa e opaca. La denaturazione può anche essere reversibile. Dopo l'eliminazione del fattore denaturante, molte proteine ​​sono in grado di tornare alla loro forma naturale, cioè rinaturare.

La capacità delle proteine ​​di modificare reversibilmente la struttura spaziale in risposta all'azione di fattori fisici o chimici è alla base dell'irritabilità, la proprietà più importante di tutti gli esseri viventi.

Funzioni proteiche.

catalitico.

Centinaia di reazioni biochimiche avvengono continuamente in ogni cellula vivente. Nel corso di queste reazioni avviene la scissione e l'ossidazione dei nutrienti provenienti dall'esterno. L'energia dei nutrienti ottenuta per ossidazione ei prodotti della loro scomposizione sono utilizzati dalla cellula per sintetizzare i vari composti organici di cui ha bisogno. Il rapido verificarsi di tali reazioni è fornito da catalizzatori biologici o acceleratori di reazione - enzimi. Sono noti più di mille enzimi diversi. Sono tutti bianchi.
Proteine ​​enzimatiche: accelerano le reazioni nel corpo. Gli enzimi sono coinvolti nella scomposizione di molecole complesse (catabolismo) e nella loro sintesi (anabolismo), nonché nella creazione e riparazione della sintesi del modello di DNA e RNA.

Strutturale.

Le proteine ​​strutturali del citoscheletro, come una specie di armatura, danno forma a cellule e molti organelli e sono coinvolte nel cambiamento della forma delle cellule. Il collagene e l'elastina sono i componenti principali della sostanza intercellulare del tessuto connettivo (ad esempio la cartilagine) e capelli, unghie, piume di uccelli e alcuni gusci sono costituiti da un'altra proteina strutturale, la cheratina.

Protettivo.

1. Protezione fisica.(esempio: il collagene è una proteina che costituisce la base della sostanza intercellulare dei tessuti connettivi)

1. Protezione chimica. Il legame delle tossine alle molecole proteiche ne assicura la disintossicazione. (esempio: enzimi epatici che scompongono i veleni o li convertono in una forma solubile, che contribuisce alla loro rapida rimozione dall'organismo)

1. Protezione immunitaria. Quando batteri o virus entrano nel sangue di animali e umani, il corpo reagisce producendo speciali proteine ​​protettive - anticorpi. Queste proteine ​​si legano alle proteine ​​di agenti patogeni estranei al corpo, che sopprime la loro attività vitale. Per ogni proteina estranea, il corpo produce speciali "anti-proteine" - anticorpi.

Regolamentare.

Gli ormoni sono trasportati nel sangue. La maggior parte degli ormoni animali sono proteine ​​o peptidi. Il legame dell'ormone al recettore è un segnale che innesca una risposta nella cellula. Gli ormoni regolano la concentrazione di sostanze nel sangue e nelle cellule, la crescita, la riproduzione e altri processi. Un esempio di tali proteine ​​è insulina che regola la concentrazione di glucosio nel sangue.

Le cellule interagiscono tra loro utilizzando proteine ​​segnale trasmesse attraverso la sostanza intercellulare. Tali proteine ​​includono, ad esempio, citochine e fattori di crescita.

citochine- piccole molecole di informazione peptidiche. Regolano le interazioni tra le cellule, determinano la loro sopravvivenza, stimolano o sopprimono la crescita, la differenziazione, l'attività funzionale e la morte cellulare programmata, assicurano il coordinamento delle azioni del sistema immunitario, endocrino e nervoso.

Trasporto.

Solo le proteine ​​trasportano sostanze nel sangue, ad esempio, lipoproteine(trasferimento di grasso) emoglobina(trasporto di ossigeno), transferrina(trasporto del ferro) o attraverso le membrane - Na +, K + -ATPasi(trasporto transmembrana opposto di ioni sodio e potassio), Ca2+-ATPasi(pompando ioni calcio fuori dalla cellula).

Recettore.

I recettori proteici possono essere localizzati nel citoplasma o integrati nella membrana cellulare. Una parte della molecola del recettore riceve un segnale, il più delle volte una sostanza chimica e, in alcuni casi, un'azione meccanica leggera (ad esempio allungamento) e altri stimoli.

Costruzione.

Gli animali in via di evoluzione hanno perso la capacità di sintetizzare dieci aminoacidi particolarmente complessi, detti essenziali. Li ottengono già pronti con cibo vegetale e animale. Tali aminoacidi si trovano nelle proteine ​​dei latticini (latte, formaggio, ricotta), nelle uova, nel pesce, nella carne, nonché nella soia, nei fagioli e in alcune altre piante. Nel tratto digestivo, le proteine ​​vengono scomposte in aminoacidi, che vengono assorbiti nel flusso sanguigno ed entrano nelle cellule. Nelle cellule, dagli amminoacidi già pronti, vengono costruite le proprie proteine, che sono caratteristiche di un determinato organismo. Le proteine ​​sono una componente essenziale di tutte le strutture cellulari e questo è il loro importante ruolo costruttivo.

Energia.

Le proteine ​​possono fungere da fonte di energia per la cellula. Con una mancanza di carboidrati o grassi, le molecole di aminoacidi vengono ossidate. L'energia rilasciata in questo processo viene utilizzata per supportare i processi vitali del corpo. Con il digiuno prolungato vengono utilizzate proteine ​​di muscoli, organi linfoidi, tessuti epiteliali e fegato.

Motore (motore).

Un'intera classe di proteine ​​motorie prevede i movimenti del corpo, ad esempio la contrazione muscolare, compreso il movimento dei ponti di miosina nel muscolo, il movimento delle cellule all'interno del corpo (ad esempio il movimento ameboide dei leucociti).

In realtà, questa è una brevissima descrizione delle funzioni delle proteine, che possono solo dimostrare chiaramente le loro funzioni e il loro significato nell'organismo.

Un piccolo video per capire le proteine:

1. Qual è il nome del processo di violazione della struttura naturale di una proteina, in cui è preservata la sua struttura primaria? L'azione di quali fattori può portare a una violazione della struttura delle molecole proteiche?

Il processo di violazione della struttura naturale delle proteine ​​sotto l'influenza di qualsiasi fattore senza distruggere la struttura primaria è chiamato denaturazione. La denaturazione delle proteine ​​può essere causata da vari fattori, come alta temperatura, acidi e alcali concentrati e metalli pesanti.

2. In che cosa differiscono le proteine ​​fibrillari da quelle globulari? Fornire esempi di proteine ​​fibrillari e globulari.

Le molecole di proteine ​​fibrillari hanno una forma allungata e filamentosa. Le proteine ​​globulari sono caratterizzate da una forma rotonda compatta delle molecole. Le proteine ​​fibrillari includono, ad esempio, cheratina, collagene, miosina. Le proteine ​​globulari sono globuline e albumine del sangue, fibrinogeno, emoglobina, ecc.

3. Denominare le principali funzioni biologiche delle proteine, fornire esempi pertinenti.

● Funzione strutturale. Le proteine ​​fanno parte di tutte le cellule e della sostanza intercellulare, sono componenti di varie strutture degli organismi viventi. Ad esempio, negli animali, la proteina del collagene fa parte della cartilagine e dei tendini, l'elastina fa parte dei legamenti e delle pareti dei vasi sanguigni, la cheratina è il componente strutturale più importante di piume, capelli, unghie, artigli, corna e zoccoli.

● Funzione enzimatica (catalitica). Le proteine ​​enzimatiche sono catalizzatori biologici, accelerando il corso delle reazioni chimiche negli organismi viventi. Ad esempio, gli enzimi digestivi amilasi e maltasi scompongono i carboidrati complessi in carboidrati semplici, la pepsina scompone le proteine ​​in peptidi e, sotto l'azione delle lipasi, i grassi vengono scomposti in glicerolo e acidi carbossilici.

● Funzione di trasporto. Molte proteine ​​sono in grado di legarsi e trasportare varie sostanze. Ad esempio, l'emoglobina lega e trasporta ossigeno e anidride carbonica. Le albumine del sangue trasportano acidi carbossilici superiori e le globuline trasportano ioni metallici e ormoni. Molte proteine ​​che compongono la membrana citoplasmatica sono coinvolte nel trasporto di sostanze dentro e fuori la cellula.

● Funzione contrattile (motoria). Le proteine ​​contrattili forniscono la capacità di cellule, tessuti, organi e organismi interi di cambiare forma e muoversi. Ad esempio, actina e miosina forniscono lavoro muscolare e contrazioni intracellulari non muscolari, la tubulina fa parte dei microtubuli del fuso, delle ciglia e dei flagelli delle cellule eucariotiche.

● Funzione di regolamentazione. Alcune proteine ​​e peptidi sono coinvolti nella regolazione di vari processi fisiologici. Ad esempio, gli ormoni proteici-peptidici insulina e glucagone regolano i livelli di glucosio nel sangue e la somatotropina (ormone della crescita) regola i processi di crescita e sviluppo fisico.

● La funzione di segnalazione è che alcune proteine ​​che compongono la membrana citoplasmatica delle cellule, in risposta all'azione di fattori esterni, modifichino la loro configurazione spaziale, garantendo così la ricezione dei segnali dall'ambiente esterno e la trasmissione di informazioni alla cellula. Ad esempio, la proteina opsina, che fa parte del pigmento della rodopsina, percepisce la luce e garantisce la comparsa dell'eccitazione visiva dei recettori (bastoncini) della retina.

● Funzione protettiva. Le proteine ​​proteggono il corpo dall'invasione di corpi estranei e dai danni. Ad esempio, le immunoglobuline (anticorpi) sono coinvolte nella risposta immunitaria, l'interferone protegge il corpo da un'infezione virale. Il fibrinogeno, la tromboplastina e la trombina forniscono la coagulazione del sangue, prevenendo la perdita di sangue.

● Funzione tossica. Molti organismi viventi secernono proteine-tossine, che sono veleni per altri organismi.

● Funzione energetica. Dopo essere state scomposte in amminoacidi, le proteine ​​possono fungere da fonte di energia nella cellula. Con l'ossidazione completa di 1 g di proteine, vengono rilasciati 17,6 kJ di energia.

● Funzione di riserva. Ad esempio, proteine ​​speciali sono immagazzinate nei semi delle piante, che vengono utilizzate durante la germinazione dall'embrione e quindi dalla piantina come fonte di azoto.

4. Cosa sono gli enzimi? Perché la maggior parte dei processi biochimici nella cellula sarebbe impossibile senza la loro partecipazione?

Gli enzimi sono proteine ​​che svolgono la funzione di catalizzatori biologici, ovvero accelerano il corso delle reazioni chimiche negli organismi viventi. Catalizzano le reazioni di sintesi e scissione di varie sostanze. Senza la partecipazione degli enzimi, questi processi procederebbero troppo lentamente o non procederebbero affatto. Quasi tutti i processi vitali degli organismi sono dovuti a reazioni enzimatiche.

5. Qual è la specificità degli enzimi? Qual è la sua ragione? Perché gli enzimi funzionano attivamente solo in un determinato intervallo di temperatura, pH e altri fattori?

La specificità degli enzimi sta nel fatto che ogni enzima accelera solo una reazione o agisce solo su un certo tipo di legame. Questa caratteristica è spiegata dalla corrispondenza della configurazione spaziale del centro attivo dell'enzima all'uno o all'altro substrato (substrati).

Gli enzimi sono proteine. I cambiamenti di pH, temperatura e altri fattori possono causare la denaturazione degli enzimi, facendogli perdere la capacità di legarsi ai loro substrati.

6. Perché le proteine, di regola, vengono utilizzate come fonti di energia solo in casi estremi, quando carboidrati e grassi sono esauriti nelle cellule?

Le proteine ​​sono la base della vita. Svolgono funzioni biologiche estremamente importanti, molte delle quali (enzimatiche, di trasporto, motorie, ecc.) non sono in grado di svolgere né carboidrati né grassi. Le proteine ​​utilizzate come substrato energetico forniscono la stessa energia dei carboidrati (1 g - 17,6 kJ) e 2,2 volte meno dei grassi (1 g - circa 39 kJ). Inoltre, con la completa scomposizione delle proteine ​​(a differenza di carboidrati e grassi), non si formano solo CO 2 e H 2 O, ma anche composti di azoto e zolfo, alcuni dei quali sono tossici per l'organismo (ad esempio NH 3). Pertanto, la funzione energetica negli organismi viventi è svolta principalmente da carboidrati e grassi.

7*. In molti batteri, l'acido para-aminobenzoico (PABA) è coinvolto nei processi di sintesi delle sostanze necessarie alla normale crescita e riproduzione. Allo stesso tempo, i sulfamidici, sostanze simili nella struttura al PABA, sono usati in medicina per trattare una serie di infezioni batteriche. Su cosa pensi si basi l'effetto terapeutico dei sulfamidici?

Con l'aiuto di un enzima (diidropteroato sintetasi), i batteri convertono il PABA in un prodotto (acido diidropteroico), che viene poi utilizzato per sintetizzare i fattori di crescita necessari. A causa della loro somiglianza strutturale con il PABA, le sulfonamidi sono anche in grado di legarsi al centro attivo di questo enzima, bloccandone il lavoro (cioè si osserva un'inibizione competitiva). Ciò porta all'interruzione della sintesi dei fattori di crescita e degli acidi nucleici nei batteri.

* I compiti contrassegnati da un asterisco richiedono agli studenti di avanzare varie ipotesi. Pertanto, nel dare un voto, l'insegnante dovrebbe concentrarsi non solo sulla risposta qui data, ma tenere conto di ogni ipotesi, valutando il pensiero biologico degli studenti, la logica del loro ragionamento, l'originalità delle idee, ecc. si consiglia di familiarizzare gli studenti con la risposta data.

Scoiattoli- composti organici ad alto peso molecolare, costituiti da residui di α-amminoacidi.

A composizione proteica include carbonio, idrogeno, azoto, ossigeno, zolfo. Alcune proteine ​​formano complessi con altre molecole contenenti fosforo, ferro, zinco e rame.

Le proteine ​​hanno un grande peso molecolare: albumina d'uovo - 36.000, emoglobina - 152.000, miosina - 500.000 Per confronto: il peso molecolare dell'alcol è 46, acido acetico - 60, benzene - 78.

Composizione aminoacidica delle proteine

Scoiattoli- polimeri non periodici i cui monomeri sono α-amminoacidi. Di solito, 20 tipi di α-aminoacidi sono chiamati monomeri proteici, sebbene più di 170 di essi siano stati trovati nelle cellule e nei tessuti.

A seconda che gli amminoacidi possano essere sintetizzati nel corpo dell'uomo e di altri animali, ci sono: amminoacidi non essenziali- può essere sintetizzato amminoacidi essenziali- non può essere sintetizzato. Gli aminoacidi essenziali devono essere ingeriti con il cibo. Le piante sintetizzano tutti i tipi di aminoacidi.

A seconda della composizione dell'amminoacido, le proteine ​​sono: complete- contenere l'intero set di aminoacidi; difettoso- alcuni aminoacidi sono assenti nella loro composizione. Se le proteine ​​sono composte solo da amminoacidi, vengono chiamate semplice. Se le proteine ​​contengono, oltre agli amminoacidi, anche una componente non amminoacidica (un gruppo protesico), sono dette complesso. Il gruppo protesico può essere rappresentato da metalli (metalloproteine), carboidrati (glicoproteine), lipidi (lipoproteine), acidi nucleici (nucleoproteine).

Tutto contengono amminoacidi: 1) un gruppo carbossilico (-COOH), 2) un gruppo amminico (-NH 2), 3) un radicale o gruppo R (il resto della molecola). La struttura del radicale in diversi tipi di amminoacidi è diversa. A seconda del numero di gruppi amminici e carbossilici che compongono gli amminoacidi, ci sono: amminoacidi neutri avere un gruppo carbossilico e un gruppo amminico; amminoacidi basici avere più di un gruppo amminico; amminoacidi acidi avente più di un gruppo carbossilico.

Gli amminoacidi lo sono composti anfoteri, poiché in soluzione possono agire sia come acidi che come basi. Nelle soluzioni acquose, gli amminoacidi esistono in diverse forme ioniche.

Legame peptidico

peptidi- sostanze organiche costituite da residui amminoacidici legati da un legame peptidico.

La formazione di peptidi avviene a seguito della reazione di condensazione degli amminoacidi. Quando il gruppo amminico di un amminoacido interagisce con il gruppo carbossilico di un altro, si instaura tra loro un legame covalente azoto-carbonio, chiamato peptide. A seconda del numero di residui di amminoacidi che compongono il peptide, ci sono dipeptidi, tripeptidi, tetrapeptidi eccetera. La formazione di un legame peptidico può essere ripetuta molte volte. Questo porta alla formazione polipeptidi. Ad un'estremità del peptide c'è un gruppo amminico libero (è chiamato N-terminale), e all'altra estremità c'è un gruppo carbossilico libero (è chiamato C-terminale).

Organizzazione spaziale delle molecole proteiche

L'esecuzione di determinate funzioni specifiche da parte delle proteine ​​dipende dalla configurazione spaziale delle loro molecole, inoltre, è energeticamente sfavorevole per la cellula mantenere le proteine ​​in forma espansa, sotto forma di catena, quindi le catene polipeptidiche subiscono un ripiegamento, acquisendo una certa struttura o conformazione tridimensionale. Assegna 4 livelli organizzazione spaziale delle proteine.

Struttura primaria di una proteina- la sequenza dei residui amminoacidici nella catena polipeptidica che costituisce la molecola proteica. Il legame tra gli amminoacidi è peptidico.

Se una molecola proteica è costituita da soli 10 residui di amminoacidi, il numero di varianti teoricamente possibili di molecole proteiche che differiscono nell'ordine di alternanza degli amminoacidi è 10 20 . Con 20 aminoacidi, puoi crearne combinazioni ancora più diverse. Nel corpo umano sono state trovate circa diecimila proteine ​​diverse, che differiscono sia l'una dall'altra che dalle proteine ​​di altri organismi.

È la struttura primaria della molecola proteica che determina le proprietà delle molecole proteiche e la sua configurazione spaziale. La sostituzione di un solo amminoacido con un altro nella catena polipeptidica porta a un cambiamento nelle proprietà e nelle funzioni della proteina. Ad esempio, la sostituzione del sesto amminoacido glutamminico nella subunità β dell'emoglobina con la valina porta al fatto che la molecola di emoglobina nel suo insieme non può svolgere la sua funzione principale: il trasporto di ossigeno; in questi casi, una persona sviluppa una malattia: l'anemia falciforme.

struttura secondaria- piegatura ordinata della catena polipeptidica a spirale (sembra una molla tesa). Le spire dell'elica sono rafforzate da legami idrogeno tra gruppi carbossilici e gruppi amminici. Quasi tutti i gruppi CO e NH partecipano alla formazione di legami idrogeno. Sono più deboli di quelli peptidici, ma, ripetendo molte volte, conferiscono stabilità e rigidità a questa configurazione. A livello della struttura secondaria ci sono le proteine: fibroina (seta, ragnatela), cheratina (capelli, unghie), collagene (tendini).

Struttura terziaria- impacchettamento di catene polipeptidiche in globuli, risultanti dalla presenza di legami chimici (idrogeno, ionico, disolfuro) e dall'instaurarsi di interazioni idrofobiche tra radicali di residui amminoacidici. Il ruolo principale nella formazione della struttura terziaria è svolto dalle interazioni idrofile-idrofobiche. Nelle soluzioni acquose, i radicali idrofobici tendono a nascondersi dall'acqua, raggruppandosi all'interno del globulo, mentre i radicali idrofili tendono ad apparire sulla superficie della molecola per effetto dell'idratazione (interazione con i dipoli dell'acqua). In alcune proteine ​​la struttura terziaria è stabilizzata da legami covalenti disolfuro che si formano tra gli atomi di zolfo dei due residui di cisteina. A livello della struttura terziaria ci sono enzimi, anticorpi, alcuni ormoni.

Struttura quaternaria caratteristica delle proteine ​​complesse, le cui molecole sono formate da due o più globuli. Le subunità sono trattenute nella molecola da interazioni ioniche, idrofobiche ed elettrostatiche. A volte, durante la formazione di una struttura quaternaria, si verificano legami disolfuro tra le subunità. La proteina più studiata con una struttura quaternaria è emoglobina. È formato da due subunità α (141 residui di amminoacidi) e due subunità β (146 residui di amminoacidi). Ogni subunità è associata a una molecola eme contenente ferro.

Se per qualche motivo la conformazione spaziale delle proteine ​​devia dalla normale, la proteina non può svolgere le sue funzioni. Ad esempio, la causa del "morbo della mucca pazza" (encefalopatia spongiforme) è una conformazione anormale dei prioni, le proteine ​​di superficie delle cellule nervose.

Proprietà proteiche

La composizione aminoacidica, la struttura della molecola proteica ne determinano proprietà. Le proteine ​​combinano proprietà basiche e acide determinate dai radicali amminoacidici: più amminoacidi acidi in una proteina, più pronunciate sono le sue proprietà acide. La capacità di dare e attaccare H + determina proprietà tampone delle proteine; uno dei tamponi più potenti è l'emoglobina negli eritrociti, che mantiene il pH del sangue a un livello costante. Esistono proteine ​​solubili (fibrinogeno), esistono proteine ​​insolubili che svolgono funzioni meccaniche (fibroina, cheratina, collagene). Ci sono proteine ​​chimicamente attive (enzimi), ci sono chimicamente inattive, resistenti a varie condizioni ambientali ed estremamente instabili.

Fattori esterni (calore, radiazioni ultraviolette, metalli pesanti e loro sali, variazioni di pH, radiazioni, disidratazione)

può causare una violazione dell'organizzazione strutturale della molecola proteica. Viene chiamato il processo di perdita della conformazione tridimensionale inerente a una data molecola proteica denaturazione. La causa della denaturazione è la rottura dei legami che stabilizzano una particolare struttura proteica. Inizialmente, i legami più deboli vengono strappati e, quando le condizioni diventano più difficili, anche quelli più forti. Si perdono quindi prima il quaternario, poi il terziario e il secondario. Un cambiamento nella configurazione spaziale porta a un cambiamento nelle proprietà della proteina e, di conseguenza, impedisce alla proteina di svolgere le sue funzioni biologiche. Se la denaturazione non è accompagnata dalla distruzione della struttura primaria, allora può esserlo reversibile, in questo caso, si verifica l'autoguarigione della conformazione caratteristica della proteina. Tale denaturazione è soggetta, ad esempio, a proteine ​​recettoriali di membrana. Viene chiamato il processo di ripristino della struttura di una proteina dopo la denaturazione rinaturazione. Se il ripristino della configurazione spaziale della proteina è impossibile, viene chiamata denaturazione irreversibile.

Funzioni delle proteine

Enzimi

Enzimi, o enzimi, è una classe speciale di proteine ​​che sono catalizzatori biologici. Grazie agli enzimi, le reazioni biochimiche procedono a una velocità tremenda. La velocità delle reazioni enzimatiche è decine di migliaia di volte (e talvolta milioni) superiore alla velocità delle reazioni che coinvolgono catalizzatori inorganici. Viene chiamata la sostanza su cui agisce un enzima substrato.

Gli enzimi sono proteine ​​globulari caratteristiche strutturali Gli enzimi possono essere divisi in due gruppi: semplici e complessi. enzimi semplici sono proteine ​​semplici, cioè sono costituiti solo da amminoacidi. Enzimi complessi sono proteine ​​complesse, cioè oltre alla parte proteica, comprendono un gruppo di natura non proteica - cofattore. Per alcuni enzimi, le vitamine agiscono come cofattori. Nella molecola dell'enzima viene isolata una parte speciale, chiamata centro attivo. centro attivo- una piccola sezione dell'enzima (da tre a dodici residui amminoacidici), dove avviene il legame del substrato o dei substrati con la formazione del complesso enzima-substrato. Al completamento della reazione, il complesso enzima-substrato si decompone in un enzima e in uno o più prodotti di reazione. Alcuni enzimi hanno (diverso da quello attivo) centri allosterici- siti a cui sono collegati i regolatori del tasso di lavoro enzimatico ( enzimi allosterici).

Le reazioni di catalisi enzimatica sono caratterizzate da: 1) elevata efficienza, 2) rigorosa selettività e direzione d'azione, 3) specificità del substrato, 4) regolazione fine e precisa. La specificità del substrato e della reazione delle reazioni di catalisi enzimatica è spiegata dalle ipotesi di E. Fischer (1890) e D. Koshland (1959).

E. Fisher (ipotesi blocco tasti) ha suggerito che le configurazioni spaziali del sito attivo dell'enzima e del substrato dovrebbero corrispondere esattamente tra loro. Il substrato viene paragonato alla "chiave", l'enzima - alla "serratura".

D. Koshland (ipotesi "guanto a mano") ha suggerito che la corrispondenza spaziale tra la struttura del substrato e il centro attivo dell'enzima si crea solo nel momento della loro interazione reciproca. Questa ipotesi è anche chiamata ipotesi di adattamento indotto.

La velocità delle reazioni enzimatiche dipende da: 1) temperatura, 2) concentrazione di enzimi, 3) concentrazione di substrato, 4) pH. Va sottolineato che poiché gli enzimi sono proteine, la loro attività è massima in condizioni fisiologicamente normali.

La maggior parte degli enzimi può funzionare solo a temperature comprese tra 0 e 40°C. Entro questi limiti, la velocità di reazione aumenta di circa 2 volte ogni 10 °C di aumento della temperatura. A temperature superiori a 40 °C, la proteina subisce una denaturazione e l'attività dell'enzima diminuisce. A temperature prossime allo zero, gli enzimi sono inattivati.

Con un aumento della quantità di substrato, la velocità della reazione enzimatica aumenta fino a quando il numero di molecole di substrato diventa uguale al numero di molecole di enzima. Con un ulteriore aumento della quantità di substrato, la velocità non aumenterà, poiché i siti attivi dell'enzima sono saturi. Un aumento della concentrazione dell'enzima porta ad un aumento dell'attività catalitica, poiché un numero maggiore di molecole di substrato subisce trasformazioni per unità di tempo.

Per ogni enzima, esiste un valore di pH ottimale al quale mostra la massima attività (pepsina - 2,0, amilasi salivare - 6,8, lipasi pancreatica - 9,0). A valori di pH superiori o inferiori, l'attività dell'enzima diminuisce. Con bruschi cambiamenti di pH, l'enzima si denatura.

La velocità degli enzimi allosterici è regolata da sostanze che si attaccano ai centri allosterici. Se queste sostanze accelerano la reazione, vengono chiamate attivatori se rallentano - inibitori.

Classificazione degli enzimi

In base al tipo di trasformazioni chimiche catalizzate, gli enzimi sono suddivisi in 6 classi:

1. ossidoreduttasi(trasferimento di atomi di idrogeno, ossigeno o elettroni da una sostanza all'altra - deidrogenasi),
2. trasferta(trasferimento di un gruppo metilico, acile, fosfato o amminico da una sostanza all'altra - transaminasi),
3. idrolasi(reazioni di idrolisi in cui si formano due prodotti dal substrato: amilasi, lipasi),
4. liasi(aggiunta non idrolitica al substrato o eliminazione di un gruppo di atomi da esso, mentre i legami C-C, C-N, C-O, CS possono essere rotti - decarbossilasi),
5. isomerasi(riarrangiamento intramolecolare - isomerasi),
6. ligasi(la connessione di due molecole come risultato della formazione di legami C-C, C-N, C-O, C-S - sintetasi).

Le classi sono a loro volta suddivise in sottoclassi e sottoclassi. Nell'attuale classificazione internazionale, ogni enzima ha un codice specifico, composto da quattro numeri separati da punti. Il primo numero è la classe, il secondo è la sottoclasse, il terzo è la sottoclasse, il quarto è il numero di serie dell'enzima in questa sottoclasse, ad esempio, il codice dell'arginasi è 3.5.3.1.

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