Il concetto di metabolismo. Caratteristiche dell'età del metabolismo di proteine, grassi, carboidrati

Metabolismo- questo è un insieme di trasformazioni chimiche a cui sono sottoposti nel corpo dei composti provenienti dall'esterno.

La divisione di un metabolismo complesso e diversificato in alcuni tipi complica un approccio integrato alla sua valutazione in termini di norma e patologia di una persona. Questa divisione del metabolismo in tipi diversi(proteine, grassi, carboidrati, ecc.) artificialmente, perché porta alla divisione in parti di un insieme unico e indivisibile e, inoltre, viola la comprensione dei processi metabolici patogenetici nel danno funzionale e morfologico degli organi e dei tessuti umani (diabete mellito, aterosclerosi, fame prolungata di proteine).

D'altra parte, la patologia metabolica può agire come fattore complicante nello sviluppo della malattia sottostante. È necessario sapere e ricordare che la regolazione del metabolismo avviene contemporaneamente a diversi livelli.

Caratteristiche del metabolismo delle proteine

Il metabolismo proteico del corpo è strettamente dipendente dalle condizioni nutrizionali, poiché non ci sono riserve proteiche nel corpo (non possono essere depositate efficacemente). Per garantire una crescita sostenibile, il corpo deve essere costantemente rifornito di proteine.

La fonte della sintesi proteica sono gli aminoacidi di origine esogena ed endogena. Alcuni aminoacidi (essenziali) non possono formarsi a seguito di trasformazioni endogene, ma sono necessari per la sintesi.

La fonte di energia sono i carboidrati, i grassi e, con la loro mancanza, le proteine. In caso di assunzione insufficiente di carboidrati e grassi con gli alimenti per soddisfare il fabbisogno energetico, gli aminoacidi, anziché essere inclusi nelle proteine, verranno scomposti in substrati.

Va ricordato che fornire all'organismo proteine ​​provenienti da diverse fonti può portare alla polieziologia dei disturbi del metabolismo proteico.

IN condizioni normali Durante la digestione, le proteine ​​si scompongono in oligopeptidi e aminoacidi. Il pH ottimale per la scissione del peptide da parte della pepsina è fornito da acido cloridrico stomaco. Le protein chinasi scindono specifici legami peptidici. Nell'ambiente alcalino dell'intestino, tripsina, chemotripsina e carbossipeptidasi pancreatica idrolizzano proteasi e peptoni a peptidi e aminoacidi. Altre peptidasi del succo intestinale forniscono la digestione degli aminoacidi.

Alcune proteine ​​in quantità minime possono essere assorbite inalterate: prodotti di idrolisi, alcuni aminoacidi e peptidi.

Gli amminoacidi entrano nel fegato attraverso il sistema della vena porta, quindi vengono distribuiti in altri tessuti e partecipano al ripristino delle proteine ​​funzionali dell'organismo (albumina, emoglobina, ormoni, ecc.). Gli aminoacidi in eccesso vengono deaminati, la parte contenente azoto viene convertita nel fegato in urea ed escreta dai reni. Gli aminoacidi del carbonio, come grassi e carboidrati, vengono ossidati. Alcuni aminoacidi sono glicogeni, mentre altri sono chetogenici.

È noto che il valore biologico delle proteine ​​determina l'efficienza del loro utilizzo. Le proteine ​​ad alto valore biologico (es. aminoacidi essenziali) sono caratterizzate da caratteristiche quantitative e distributive favorevoli alla risintesi dei tessuti corporei e basso consumo energetico. Con la carenza di proteine, le proteine ​​muscolari possono essere distrutte, diventare una fonte per la formazione di enzimi e soddisfare le esigenze dei tessuti cerebrali.

Le proteine ​​rappresentano circa il 20% del peso corporeo di un adulto. I loro amminoacidi costituenti sono tra i nutrienti essenziali coinvolti nella formazione del protoplasma cellulare. Il tipo, il numero e la struttura degli amminoacidi determinano le caratteristiche della molecola proteica. Tutti gli amminoacidi si dividono in essenziali, non essenziali e condizionatamente essenziali.

dieci aminoacidi ( treonina, valina, leucina, isoleucina, lisina, triptofano, fenilalanina, metionina, istidina e arginina ) sono considerati indispensabile per i bambini del primo anno vita. Oltretutto, cistina e taurina indispensabile per bambini con basso peso alla nascita.

Per un adulto sano Otto aminoacidi sono essenziali: treonina, valina, leucina, isoleucina, lisina, triptofano, fenilalanina, metionina .

È molto importante che la carenza di aminoacidi si verifichi non solo con la mancanza di uno o più amminoacidi essenziali, ma anche in violazione dei rapporti quantitativi tra gli aminoacidi essenziali che entrano nell'organismo. Questi disturbi possono verificarsi con una dieta monotona o mancanza di aminoacidi.

Un gruppo separato di amminoacidi sono amminoacidi semiessenziali (condizionalmente essenziali). Questi acidi sono chiamati condizionatamente essenziali perché, nonostante siano sintetizzati nell'organismo, in condizioni patologiche e malattie, la loro carenza di ambiente interno può svilupparsi in tempi relativamente brevi. A amminoacidi semi-essenziali relazionare: glutammina (necessari per la sintesi di nucleotidi, proteine ​​del muscolo scheletrico, formazione di ammoniaca nei reni e gluconeogenesi negli epatociti); arginina (è un substrato per la sintesi degli ormoni controinsulari, l'insulina, è necessaria per la sintesi delle proteine). Gli aminoacidi non essenziali possono essere sintetizzati nel corpo, quindi non devono essere inclusi nella dieta.

1 . Processi digestivi Proteine ​​​​dietetiche inizia a essere digerito nello stomaco (acido cloridrico, pensioni, gastrixina, gelatinasi, chimosina) - ai peptoni. Il processo termina nell'intestino tenue (tripsina, chimotripsina, elastasi, peptidasi dei succhi pancreatici e intestinali, in un ambiente alcalino) - agli aminoacidi. Gli amminoacidi vengono assorbiti nell'intestino nel sangue. Negli animali neonati, le proteine ​​immunitarie della mokniva vengono assorbite nell'intestino in una forma non divisa da pinoiinni Caratteristiche nei ruminanti: nel rumine, la proteina si decompone con la partecipazione di enzimi di microrganismi ad amminoacidi e ammoniaca. Vengono assorbiti nel sangue (parte dell'ammoniaca viene rigurgitata). Nel fegato, l'ammoniaca viene convertita in acido urico e urea. Parte dell'urea viene escreta dal corpo con l'urina e il sudore, e parte viene restituita al rumine - con la saliva e filtrando il sangue attraverso la parete del rumine. Nel rumine, l'urea si scompone nuovamente in ammoniaca e le proteine ​​microbiche vengono sintetizzate da ammoniaca e aminoacidi. Le proteine ​​microbiche vengono digerite nell'intestino; è completo, in quanto la microflora ruminale sintetizza tutti gli aminoacidi essenziali.

2. Metabolismo proteico intermedio vena porta entrare nel fegato. Qui si verificano i loro cambiamenti: deaminazione, transaminazione (o transaminazione), decarbossilazione. Di conseguenza, si formano nuovi amminoacidi, i gruppi amino e cheto vengono scissi. I residui di aminoacidi privi di azoto vanno alla sintesi di grassi e carboidrati. Dagli amminoacidi liberi e dai polipeptidi del sangue, una proteina viene sintetizzata nelle cellule, caratteristica di dato organismo(individuale). Si verifica nei ribosomi con la partecipazione acidi nucleici RNA e DNA. Allo stesso tempo, la scomposizione delle proteine ​​nei lisosomi si verifica anche nelle cellule. Poiché le proteine ​​​​non vengono sintetizzate nel corpo degli animali da sostanze prive di azoto, è costantemente necessario un afflusso di nuove proteine ​​​​con il mangime. Nei ruminanti, a causa delle peculiarità della digestione, parte della proteina può essere sintetizzata da sostanze non proteiche contenenti azoto, ad esempio dall'urea.

3. Prodotti del metabolismo delle proteine ​​anidride carbonica, acqua e sostanze contenenti azoto - urea, acido urico, ammoniaca, creatinina, acido ippurico, ecc. I metaboliti contenenti azoto vengono escreti. dal corpo attraverso i reni, il tratto gastrointestinale, il sudore e, in misura minore, i polmoni.

REGOLAZIONE DEL METABOLISMO PROTEICO

Centro per il metabolismo delle proteine ​​nell'ipotalamo. Centri superiori - nella corteccia cerebrale ( metabolismo delle proteine cambiamenti sotto gli influssi mentali, nel sonno e durante l'ipnosi, riflesso condizionato). La funzione integrativa della centrale sistema nervoso, progettato per fornire il più adeguato adattamento alle condizioni di un ambiente in continua evoluzione, svolge le sue funzioni trofiche attraverso le strutture ipotalamiche del cervello. L'ipotalamo regola l'attività ghiandolare secrezione interna. anabolico ormoni GH(ghiandola pituitaria), androgeni ed estrogeni (ghiandole sessuali), insulina (pancreas) - aumentano la sintesi proteica nei muscoli, meno - nel fegato, contribuiscono all'accumulo di proteine ​​durante la crescita, durante la gravidanza. Ormoni catabolici tiroxina, triiodotironina ( tiroide), glucocorticoidi e mineralcorticoidi (corteccia surrenale) - aumentano la scomposizione delle proteine, limitano la sintesi proteica.

Le proteine ​​apportano un contributo insignificante all'energia dell'attività muscolare, poiché forniscono solo il 10-15% del consumo energetico totale del corpo. Tuttavia, svolgono un ruolo importante nell'assicurare la funzione contrattile dei muscoli scheletrici e del cuore, nella formazione dell'adattamento a lungo termine all'attività fisica e nella creazione di una certa composizione dei muscoli.

L'attività fisica provoca cambiamenti nei processi di sintesi e scomposizione delle proteine ​​nei tessuti, in particolare nel muscoli scheletrici e fegato, la cui gravità dipende dall'intensità e dalla durata dell'attività fisica, nonché dalla forma fisica del corpo. Il cambiamento nel metabolismo delle proteine ​​interstiziali è solitamente determinato dalla concentrazione nel sangue dei singoli aminoacidi essenziali, che non sono sintetizzati nel corpo e si formano durante la scomposizione delle proteine ​​tissutali. La 3-metilistidina è usata come indicatore specifico della scomposizione delle proteine ​​contrattili actina e miosina.

Separare esercizio fisico inibiscono la sintesi proteica e ne aumentano il catabolismo. Quindi, ad esempio, quando si corre su un tapis roulant per un'ora, il tasso di sintesi proteica nel fegato è diminuito del 20% e, con un lavoro estremo, del 65%. %. Questo modello si osserva anche nei muscoli scheletrici. Sotto l'influenza dell'attività fisica, il decadimento aumenta proteine ​​muscolari(principalmente strutturali), sebbene alcuni tipi di carichi aumentino la scomposizione delle proteine ​​contrattili.

Con l'attività fisica sistematica nei muscoli e in altri tessuti, viene attivata la sintesi proteica adattativa, il contenuto di proteine ​​​​strutturali e contrattili, nonché la mioglobina e molti enzimi, aumenta. Questo porta ad un aumento massa muscolare, la sezione trasversale delle fibre muscolari, che è considerata come ipertrofia muscolare. Aumentando la quantità di enzimi crea condizioni favorevoli per espandere il potenziale energetico nei muscoli che lavorano, che, a sua volta, migliora la biosintesi delle proteine ​​muscolari dopo lo sforzo fisico e migliora le capacità motorie di una persona.

I carichi di velocità e forza migliorano in misura maggiore la sintesi delle proteine ​​​​miofibrillari nei muscoli e i carichi di resistenza - enzimi mitocondriali che forniscono i processi di sintesi aerobica dell'ATP. Anche il tipo di attività fisica (nuoto, corsa) determina in gran parte l'entità dei cambiamenti nella sintesi proteica.

I cambiamenti adattativi nel metabolismo delle proteine ​​durante l'attività muscolare sono stati studiati da A.A. Viru, VA Rogozkin, NN Yakovlev e altri scienziati che sono giunti alla conclusione che sotto l'influenza dell'allenamento nei muscoli scheletrici, si verifica l'attivazione adattativa di tutti i principali collegamenti della sintesi proteica , portando ad un aumento generale del potenziale di sintesi proteica cellulare. Gli ormoni svolgono un ruolo importante nell'induzione della sintesi proteica adattativa durante l'allenamento: glucocorticoidi, adrenalina, somatotropina, tiroxina e insulina. Sono coinvolti nell'assicurare la transizione delle reazioni adattative urgenti all'adattamento a lungo termine.

NN Yakovlev ha riassunto modi possibili sintesi proteica adattativa nei muscoli sotto l'influenza dell'attività muscolare sistematica (Fig. 100). L'inizio dell'adattamento biochimico è associato ad un aumento dell'attività di un certo numero di enzimi e ad un aumento della quantità di substrati energetici. Un aumento del metabolismo energetico porta alla formazione di metaboliti - induttori della sintesi proteica livello genetico. Possono fungere da induttori ADP, AMP, creatina, alcuni aminoacidi, AMP ciclico, ecc.. Un aumento dell'attività del genoma provoca un aumento dei processi di traduzione o sintesi di proteine ​​strutturali contrattili o enzimatiche, che, a loro volta, garantiscono un'elevata funzionalità attività dei muscoli di un organismo allenato durante l'esecuzione di lavori muscolari.

Un contributo significativo all'energia dell'attività muscolare, soprattutto a lungo termine, è dato dagli aminoacidi, i prodotti di decadimento delle proteine ​​endogene. Il loro numero nei tessuti durante il lavoro fisico a lungo termine può aumentare di 20-25 volte. Questi aminoacidi sono ossidati e reintegrano l'ATP o sono coinvolti nel processo di neoplasia del glucosio e aiutano a mantenerne il livello nel sangue, così come il livello di glicogeno nel fegato e nei muscoli scheletrici.

1. A differenza dei carboidrati e dei lipidi, le proteine ​​non vengono immagazzinate nel corpo in riserva. L'eccezione è una piccola riserva di proteine ​​plasmatiche nel fegato, che è una riserva di emergenza e viene rilasciata nel sangue durante la perdita di sangue acuta.

2. Il costante autorinnovamento dei tessuti e la produzione costante di enzimi, ormoni e sostanze biologicamente attive nel corpo richiedono un'assunzione regolare proteine ​​complete con cibo. Con la loro carenza nel corpo, la sintesi di ormoni, enzimi, sostanze biologicamente attive viene interrotta. Se le proteine ​​non vengono fornite con il cibo, le proteine ​​degli organi vitali (cervello, cuore, reni, fegato) e le proteine ​​degli organi meno importanti (muscoli) vengono utilizzate per rinnovare le proteine.

3. Le proteine ​​svolgono funzioni uniche: regolatrici, di trasporto, strutturali, catalitiche, ecc. (vedi la lezione “proteine”), queste funzioni non sono svolte da grassi e carboidrati. Una mancanza di proteine ​​nella dieta porta a gravi conseguenze, specialmente in un organismo in crescita, durante la gravidanza.

2. Che cos'è fabbisogno giornaliero nelle proteine ​​di un adulto? Cosa determina il valore di una proteina? Il concetto di bilancio azotato.

Il fabbisogno di proteine ​​dipende dall'età, dal consumo di energia:

Per persona sana con il cibo devono essere somministrati 0,8 g / kg di peso corporeo al giorno;

Per un neonato - 2,0 g / kg di peso;

Per un bambino di cinque anni - 1,0 g / kg di peso.

Il valore biologico delle proteine ​​dipende dalla loro composizione aminoacidica. Il corpo ha bisogno proteine ​​complete che contengono tutti gli 8 aminoacidi essenziali. Esiste un "campione condizionale" internazionale di composizione proteica, in cui il contenuto di aminoacidi essenziali è del 31,4% (combinazione di proteine ​​del latte e del pane, proteine ​​dell'uovo).

Va tenuto presente che il fabbisogno di proteine ​​dipende anche dai costi energetici. Al costo di 10.500 kJ (lavoro mentale, lavoro meccanizzato), sono necessari 106-120 g di proteine. Con un aumento del consumo di energia per ogni 2100 kJ, dovrebbero essere aggiunti 10 g di proteine.

Al fine di giudicare la sufficienza dell'assunzione di proteine ​​con il cibo, il concetto bilancio azotato. Il bilancio dell'azoto è il rapporto tra la quantità di azoto ingerita e la quantità di azoto escreto nelle urine e nelle feci.

bilancio azotato positivo si verifica quando l'azoto proteico nella dieta è maggiore della quantità di azoto escreto. Si osserva in un organismo in crescita, durante la gravidanza.

Bilancio azotato negativo si verifica quando l'azoto alimentare è inferiore all'urina e all'azoto fecale. Visto nelle persone anziane bambini con insufficiente assunzione di proteine, con il collasso del tumore, fame, ferite, ustioni in violazione del loro assorbimento, aumento della scomposizione delle proprie proteine. In un adulto sano, al di fuori delle condizioni sopra indicate, c'è un bilancio di azoto zero.

3. In quali enzimi sono coinvolti nella digestione delle proteine tratto gastrointestinale?

La digestione delle proteine ​​avviene prima nello stomaco e poi nel lume intestino tenue(digestione cavitaria), e quindi la digestione parietale avviene nello strato parietale e nelle cellule dell'epitelio intestinale.

IN cavità orale non ci sono enzimi peptidici idrolasi, endopeptidasi nello stomaco - pepsina e gastrixina, idrolizzano le proteine ​​​​in polipeptidi in presenza di HCL, che attiva questi enzimi. Nell'intestino, sotto l'azione delle endopeptidasi (peptidasi del succo pancreatico - tripsina, chimotripsina, elastasi), le proteine ​​si decompongono in polipeptidi e con la partecipazione delle esopeptidasi del succo intestinale (aminopeptidasi, di- e tripeptidasi), esopeptidasi del succo pancreatico - carbossipeptidasi - polipeptidi vengono degradati a singoli aminoacidi, che iniziano ad essere assorbiti.

4. Cosa sono i proenzimi? Qual è il significato biologico della produzione di enzimi del tratto gastrointestinale in uno stato inattivo? Il meccanismo di conversione del tripsinogeno in tripsina.

Gli enzimi del tratto gastrointestinale sono prodotti sotto forma di proenzimi - forme inattive di enzimi che, sotto l'influenza vari fattori trasformarsi in enzimi attivi quando il cibo entra nel tratto digestivo e c'è bisogno della digestione delle proteine. Ad esempio, il tripsinogeno (inattivo) sotto l'influenza dell'enteropeptidasi perde l'esapeptide, si forma la struttura terziaria dell'enzima, il suo centro attivo e il tripsinogeno viene convertito in un enzima attivo: la tripsina.

Il significato biologico della sintesi dei proenzimi è prevenire la distruzione delle cellule degli organi in cui si formano questi proenzimi.

Le proteine, senza esagerare, possono essere definite i componenti costruttivi più importanti di tutti i tessuti viventi. Le catene che formano sono alla base di tutti gli organi e sistemi, formano le pareti cellulari, legano per reazioni i componenti nutritivi necessari alla vita del corpo, partecipano al metabolismo generale, ai processi di rigenerazione e trasporto, all'assimilazione e all'escrezione dei prodotti di decomposizione. Pelle, muscoli, sostanza interarticolare, bulbo oculare- tutto questo, in un modo o nell'altro, è una proteina o un suo derivato.

Il concetto di metabolismo delle proteine

Il valore delle proteine ​​è molto alto, perché è questa sostanza alla base della formazione strutturale di organi, tessuti e cellule del corpo. Allo stesso tempo, senza questo componente, la costruzione biologica di ormoni, aminoacidi, anticorpi ed enzimi è impossibile. Sarebbe anche sbagliato non menzionare il ruolo delle proteine ​​nel corso di varie reazioni, compreso lo scambio di sali minerali e vitamine.

La produzione di proteine ​​nell'organismo viene effettuata costantemente, grazie all'assunzione razionale di prodotti proteici con gli alimenti, saturi dei più amminoacidi importanti- lisina, triptofano, leucina, metionina, treonina, isoleucina, valina e fenilalanina. Niente può sostituirli. Non sono sintetizzati dall'organismo, quindi il menu giornaliero dovrebbe contenere prodotti contenenti queste sostanze.

Il metabolismo delle proteine ​​si riferisce a un insieme di processi che riflettono l'attività delle proteine ​​nel corpo, la loro digestione nel tratto gastrointestinale, la scissione, l'assimilazione e la partecipazione alla formazione di nuove sostanze importanti per la vita del corpo.

I composti proteici coinvolti nel metabolismo includono proteine ​​e proteine. I primi sono di particolare importanza nella produzione di amminoacidi. Il secondo contiene composti non proteici. Ad esempio, gli acidi nucleici.

In media, un adulto dovrebbe consumare da 50 a 150 grammi di proteine ​​al giorno, a seconda del sesso, dell'attività fisica, sfondo ormonale ed età, nonché il grado di tolleranza della sostanza da parte dell'organismo.

A tutto quanto sopra, vale la pena aggiungere che le proteine ​​sono una delle strutture biochimiche più complesse.

Fasi del metabolismo delle proteine

• La fase principale è la scomposizione e l'elaborazione delle proteine ​​​​che una persona consuma con il cibo. Qui è importante sottolineare la complessità e la specificità della struttura proteica. Ogni organismo vivente (potenziale prodotto) ha le sue specificità, che a loro volta determinano l'insieme principale di oligoelementi e amminoacidi che ne costituiscono la composizione. Sul questa fase una persona fa scorta di una specie di base di sostanze, successivamente consumate per vari reazioni chimiche associati alla fermentazione, all'ossidazione, alla produzione di derivati ​​proteici, nonché alla produzione di nuove sostanze. Ad esempio, miosina e actina, necessarie per la contrazione muscolare, o rodopsina, che aumenta la sensibilità alla luce della retina.
• Lo stadio intermedio è la formazione di aminoacidi, il loro trasporto in tutto il corpo. Al termine dei processi di digestione, le proteine ​​scisse vengono convertite in aminoacidi, dopodiché, essendo assorbite attraverso le pareti dell'intestino nel sangue, vengono trasportate a tutti gli organi, interessando quasi tutti i suoi sistemi. Accumulandosi nei tessuti, gli amminoacidi arrivati ​​partecipano nuovamente al processo di sintesi di nuove proteine. Anche in questa fase, c'è un'escrezione dal corpo dei prodotti di degradazione delle proteine: azoto, acido urico e ammoniaca. Ruolo importante nello scambio intermedio di proteine ​​gioca il fegato. Filtrando il sangue, intrappola le proteine ​​sconvenienti, i prodotti di decomposizione, le elabora e le rimuove. naturalmente dal corpo. In caso di violazione dell'attività del fegato, una persona può essere avvelenata dai prodotti del decadimento proteico, fino alla morte.
• Scissione e sintesi di proteine ​​complesse. In particolare, emoglobina, stercobilinogeno o urobilinogeno. Gli ultimi due determinano in gran parte la salute della cistifellea e del fegato e si riconoscono nelle urine del paziente se ha qualche malattia di questi organi.

Metabolismo proteico e sue caratteristiche

Dal punto di vista della chimica, il contenuto di azoto nei composti proteici ne semplifica notevolmente lo studio e l'analisi. La quantità di azoto consumata dipende anche dalla quantità di proteine ​​digerite. IN condizione normale entrambi i componenti sono approssimativamente uguali. In questo caso, un bilancio positivo sarà la predominanza dell'azoto in ingresso su quello emesso. Tuttavia, nel caso opposto, quando una persona è malata o si nega il cibo, questo rapporto cambia e le secrezioni azotate diventano un ordine di grandezza maggiore.

Una caratteristica importante del metabolismo delle proteine ​​è la mancanza di riserve nell'organismo del suo equivalente facilmente digeribile. La quantità di tale proteina in un adulto è trascurabile, a differenza di altre. componenti importanti salute - grassi e carboidrati. Quando provi a introdurre artificialmente proteine ​​aggiuntive, puoi solo ottenere una scomposizione accelerata di quelle esistenti. L'accumulo di proteine ​​è possibile solo durante il periodo di crescita e sviluppo attivi dell'organismo, cioè principalmente in infanzia.

La costanza del metabolismo proteico dipende direttamente dagli amminoacidi utilizzati con i prodotti. Ci sono 20 di queste sostanze in totale, e ad eccezione di interazione generale almeno uno, puoi ottenere un fallimento nel metabolismo delle proteine, la distruzione delle strutture proteiche. Per mantenere i normali processi di sintesi e scomposizione proteica, è necessario aderire a un'alimentazione ottimale.

Le principali funzioni regolatorie sono assegnate all'ormone ghiandola tiroidea- tiroxina, che aumenta l'intensità del metabolismo proteico. Il suo corso è fortemente influenzato dalla specificità del cibo che una persona è abituata a mangiare. Sì, a ottimo contenuto proteine ​​della carne nella dieta, il livello di acido urico, ammoniaca e cheratinina (una sostanza coinvolta nel metabolismo energetico dei muscoli e di altri tessuti) aumenta nel corpo.

Cause e conseguenze dei disturbi del metabolismo delle proteine

Le patologie del metabolismo proteico sorgono a causa di violazioni della capacità del corpo di elaborare le proteine, sintetizzarle e assimilarle. Ciò, a sua volta, si verifica a causa di uno squilibrio nella composizione proteica del sangue, nonché a causa di un fallimento nel metabolismo degli aminoacidi. Uso eccessivo cibi proteici e attività fisica sproporzionata possono ugualmente influenzare la formazione varie violazioni metabolismo delle proteine.

Con carenza di proteine, una persona sperimenta debolezza, diminuisce significativamente tono muscolare, si manifesta capacità lavorativa, sonnolenza. La violazione del metabolismo proteico a causa della mancanza della sostanza da costruzione principale porta a una grave perdita di peso, al deterioramento di capelli e unghie e a una diminuzione delle capacità intellettuali. Nell'infanzia, questa deviazione può provocare un ritardo dello sviluppo. Tutto il resto può essere aggiunto declino generale immunità, esposizione a malattie infettive.

Un eccesso di proteine, che contribuisce anche a un fallimento del metabolismo, porta all'interruzione dell'intestino, alla diminuzione dell'appetito, allo sviluppo della patologia dei reni e del sistema nervoso centrale. La composizione del sangue è gravemente influenzata dalla sovrabbondanza di proteine, si verificano osteoporosi e artrite e depositi di sale, appare il gonfiore.

Più malattie caratteristiche associate ad alterato metabolismo proteico sono padagra, obesità, distrofia alimentare (perdita di peso, stati di immunodeficienza), kwashiokor ( forte gonfiore debolezza, perdita di peso, carenza di proteine ​​e minerali nel sangue).